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天然产物芦丁(Rutin)可以抑制弹性蛋白酶的活性,采用多光谱法与分子对接技术研究芦丁与弹性蛋白酶(PPE)的相互作用。研究结果表明,Rutin对PPE存在荧光猝灭效应,且为静态猝灭。Rutin与PPE能形成1∶1复合物,在298 K下其结合常数为4.90×104 L/mol,主要结合力为氢键和范德华力。根据Forster′s非辐射能量转移理论,计算得到Rutin与PPE的结合距离r为4.55 nm。紫外光谱与同步荧光光谱结果表明,Rutin可使PPE周围微环境发生改变,极性增加、亲水性增加和疏水性减弱。傅里叶变换红外光谱与圆二色光谱分析表明,Rutin使PPE的α-螺旋、β-折叠含量降低,酶结构变得松散,改变了PPE的二级结构。分子对接模拟表明,Rutin与PPE距离在0.4 nm之内的氨基酸残基共有11个,共形成5条氢键,同时还有强大的范德华力与π-阳离子相互作用,多种作用力使Rutin与PPE形成稳定的复合物,抑制了弹性蛋白酶的活性。 相似文献
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通过乳液聚合制备了一种水性丙烯酸酯类锂电池电极用黏合剂.采用刮刀法将黏合剂与活性材料、导电助剂、增稠剂混合后涂覆于铜箔表面,制成锂电池用电极.研究了功能单体丙烯酸和甲基丙烯酸β羟乙酯的不同比例以及聚合温度对黏合剂性能的影响.利用傅里叶变换红外光谱、热重分析、电化学工作站等分析方法对水性丙烯酸酯黏合剂进行了结构表征和电化... 相似文献
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