EGCG与β-伴大豆球蛋白/大豆球蛋白相互作用对蛋白质结构的影响

采用荧光光谱、紫外-可见光谱、傅里叶变换红外光谱和分子对接方法,研究中性条件下β-伴大豆球蛋白（β-conglycinin,7S）、大豆球蛋白（glycinin,11S）与表没食子儿茶素没食子酸酯（(–)-epigallocatechin-3-gallate,EGCG）的相互作用。结果表明,在中性条件下EGCG与7S/11S蛋白之间存在相互作用,并诱导了氨基酸残基微环境发生变化。EGCG通过动态和静态方式猝灭7S/11S蛋白内源荧光。与7S蛋白相比,EGCG对11S蛋白的亲和力更高。EGCG与7S/11S蛋白的反应自发进行,两者主要通过氢键和范德华力形成物质的量比1∶1的复合物。EGCG能够降低7S/11S蛋白的表面疏水性,并随着EGCG浓度的增加,11S蛋白变化更加明显。傅里叶变换红外光谱和分子对接研究表明除氢键外,疏水相互作用也参与了复合物的形成。EGCG结合导致7S/11S蛋白二级结构发生不同变化,使蛋白质发生解折叠。     

EGCG与大豆7S/11S蛋白互作对乳液稳定性的影响

以β-伴大豆球蛋白(7S)和大豆球蛋白(11S)为乳化剂,添加表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)制备O/W型乳液。通过测定复合物三维荧光光谱、热稳定性、粒径分布、ζ-电位及乳液液滴尺寸、色差、液滴形态和界面蛋白吸附等特性,探究EGCG与7S/11S蛋白的相互作用对乳液稳定性的影响。结果表明:EGCG使7S/11S蛋白荧光强度下降,蛋白三级结构展开,热稳定性降低。EGCG引起7S/11S蛋白的交联,使其蛋白颗粒粒径增大,在一定程度上提高ζ-电位。11S蛋白对上述变化更为敏感,提示11S蛋白与EGCG的互作程度强于7S蛋白。添加EGCG提高了两者蛋白乳液的a*、b*值,并显著减小液滴尺寸。当EGCG质量分数为0.02%时,7S/11S蛋白乳液的d4,3最小,而11S蛋白乳液液滴仍以大聚集体形式存在。EGCG明显改善了7S蛋白乳液的储藏分层情况,而对11S蛋白乳液无明显影响。此外,EGCG对7S/11S蛋白乳液界面蛋白整体亚基分布行为没有影响。     

大豆蛋白肽聚集体与EGCG复合纳米颗粒及其乳液特性

通过超声处理成功构建大豆蛋白肽聚集体(soybean peptide aggregates,SPA)与(-)-表没食子儿茶素没食子酸酯((-)-epigallocatechin gallate,EGCG)复合制备纳米颗粒.以粒径、Zeta电位、荧光光谱、X射线衍射、乳化稳定性和氧化稳定性为指标,对纳米颗粒及其乳液进行研...