不同盐浓度下罗非鱼肌球蛋白热诱导凝胶的形成及机理

以罗非鱼肉为原料,提取肌球蛋白,试验了不同盐浓度(1、50、150、600 mmol/L NaCl)下,肌球蛋白(2mg/mL)体系热处理过程中溶解度、浊度、表面疏水性、巯基的变化,在此基础上制备热诱导凝胶(20 mg/mL),探讨不同盐浓度下肌球蛋白热凝胶的形成及机理。结果表明,随着盐浓度的增大,肌球蛋白的溶解度逐渐增加,浊度减小,表面疏水性和巯基含量增加;随着热处理(20~80℃,1℃/min)的进行,肌球蛋白的溶解度下降(p0.05),表面疏水性显著增大(p0.05),巯基含量减少,分子逐渐变性聚集;热诱导体系的动态弹性模量随盐浓度的增加而增大,维持肌球蛋白凝胶三维网状结构的主要作用力是疏水相互作用、二硫键和非二硫共价键,高盐条件下肌球蛋白热诱导凝胶的网状结构较稳定。研究结果为水产蛋白制品的加工提供了理论基础。     

罗非鱼-豆粕共沉淀蛋白的提取及溶解性、氨基酸组成分析

以罗非鱼和脱脂豆粕为原料,将两者按不同质量比(1∶0、1∶1、1∶2、2∶1和0∶1,以干基计)混合,采用pH调节法提取罗非鱼-豆粕共沉淀蛋白,冷冻干燥制备罗非鱼分离蛋白(FPI)、共沉淀蛋白(Co PP-1∶1、Co PP-1∶2、Co PP-2∶1)和大豆分离蛋白(SPI)等18种蛋白粉,分析了其基本成分、溶解性、白度及氨基酸组成。结果表明,共沉淀蛋白粉的粗蛋白含量均高于80%,脂肪含量低于1.07%,高于或者接近FPI和SPI中粗蛋白和脂肪;共沉淀蛋白在pH 4.0~6.0范围内溶解性较差,而pH值低于4.0或高于6.0时,溶解度提高,且在极端酸碱pH范围内溶解度达到最大;比较而言,Co PP-1∶1和Co PP-1∶2在pH 7.0~8.0时溶解度高于Co PP-2∶1和FPI,但低于SPI的水溶性,蛋白粉的白度较好,表明Co PP-1∶1和Co PP-1∶2更接近SPI的蛋白组成,SPI主要由水溶性球蛋白组成,在水中的溶解性较高;共沉淀蛋白的必需氨基酸种类齐全,占总氨基酸的比例约42%左右,属于优质蛋白质。因此,pH调节法可用于提取蛋白含量高和营养价值高的共沉淀蛋白。     

赖氨酸诱导低离子强度下罗非鱼肌球蛋白增溶及机制

以罗非鱼肉为原料提取肌球蛋白,研究5 mmol/L赖氨酸对低离子强度（1～150 mmol/L KCl）条件下肌球 蛋白（蛋白质量浓度为2.0 mg/mL）体系浊度、溶解度及分子结构和形态的影响,分析赖氨酸诱导肌球蛋白增溶 机理。结果表明,在低离子强度下,肌球蛋白分子聚集成纤丝,溶解度低,赖氨酸的添加能显著降低肌球蛋白体 系的浊度（P＜0.05）,抑制蛋白分子间的聚集,增溶效果明显,增溶后分子的表面疏水性增大,α-螺旋含量减小 （P＜0.05）,且与酸碱处理组比较,在1～40 mmol/L KCl范围内,赖氨酸增溶效果更好。增溶后的肌球蛋白Zeta- 电位的绝对值增大,丝状体解离。     

不同离子强度下罗非鱼肌球蛋白热变性聚集研究

以罗非鱼肉为原料,提取肌球蛋白,分析不同离子强度(1、50、150、300、600 mmol/L KCl)下热处理(40~80℃,1℃/min)对其浊度、溶解度、表面疏水性、α-螺旋含量及聚集体粒径的影响。结果显示,离子强度及热处理温度明显影响肌球蛋白的热变性聚集。在低离子强度(1~150 mmol/L KCl)下,肌球蛋白聚集成纤丝,溶解性差,热处理后分子聚集沉淀,溶解度和α-螺旋含量减小(p0.05),体系热稳定性差;在高离子强度(300~600 mmol/L KCl)下,肌球蛋白分子解离成单体,溶液澄清,当热处理温度高于50℃时,肌球蛋白溶解度下降,表面疏水性增加,α-螺旋含量显著减小(p0.05),但分子聚集不明显。总体分析,高盐离子的静电屏蔽作用导致肌球蛋白纤丝解离,由此也会对肌球蛋白分子结构有一定的保护作用,热稳定性相对较好。