不同热处理条件下大豆蛋白体外模拟消化产物结构和分子质量分布

采用胃蛋白酶对热处理后的大豆分离蛋白(SPI)进行体外模拟消化,对消化产物的亚基组成、蛋白质二级结构和分子质量分布进行研究。随着热处理温度和时间的增加,水解度先升高后降低,说明适当的热处理条件促进胃蛋白酶对SPI的消化降解。热处理能够改变SPI体外消化模式,使11S亚基消化程度降低,同时使不易消化降解的7S亚基组分被消化降解,形成分子质量低于17 ku或更低分子质量的组分。热处理主要使消化产物二级结构中α-螺旋含量增加,β-折叠含量降低,且SPI消化产物的分子质量分布也发生改变。随着热处理温度的升高,α-螺旋含量先增加后降低,β-折叠含量先降低后增加,而热处理时间对二级结构无显著影响。高温或长时间热处理使SPI消化产物在分子质量大于100 ku和3~10 ku范围内分布增多,在分子质量10~100 ku和小于3 ku范围内分布减少。     

超高压预处理对TGase交联的大豆分离蛋白凝胶的影响

大豆分离蛋白(Soybean protein isolate,SPI)经超高压复合转谷氨酰胺酶处理后形成凝胶。采用差示扫描量热仪对超高压处理后SPI进行热特性分析,以荧光光谱对超高压处理后的SPI构象进行解释,以粒径为指标分析超高压处理对蛋白质的影响。采用傅里叶红外光谱对超高压复合转谷氨酰胺酶处理的SPI结构进行解释,以凝胶水分分布、水分迁移、质构特性和微观形貌为指标分析SPI构象的改变与凝胶特性之间的关系。结果表明：超高压处理,对大豆分离蛋白的热焓值、游离巯基含量、粒径大小和荧光强度产生显著变化。超高压复合转谷氨酰胺酶处理,使蛋白质的二级结构发生改变,β-折叠和无规则卷曲含量增多,α-螺旋和β-转角减少。形成的凝胶持水能力增加,自由水减少,凝胶的质构特性得到良好的改善。