碱性氨基酸修饰乳清蛋白基质凝胶功能性

将L-精氨酸(L-Arg)、L-赖氨酸(L-Lys)和L-组氨酸(L-His)分别加入到质量浓度为120 g/L的乳清蛋白溶液中,使每种氨基酸的最终质量浓度均分别为1、3和5 g/L,均质后再经90℃加热30 min制备热诱导凝胶,并探讨碱性氨基酸对凝胶功能的改造。通过物化、全质构、吸水性和凝胶电泳等分析手段,表征溶液的pH及其所成凝胶的形貌、质构、水化性质及凝胶内的蛋白浸出组分。结果表明,L-Arg、L-Lys及L-His均能明显提高蛋白成胶溶液的pH,蛋白都能形成颜色、形貌及"站立性"无明显差别的热诱导凝胶;L-Arg、L-Lys显著提高凝胶弹性、黏聚性、咀嚼性及回复性,降低凝胶硬度和胶黏性,而L-His除降低胶黏性外,对凝胶其他质构特性无显著影响。此外,它们对凝胶持水性提升幅度不大,但能够显著提高凝胶溶胀性,并有效抑制凝胶网络内蛋白浸出,促进蛋白凝胶网络结构的完整化。     

L-组氨酸修饰乳清蛋白结构及其热诱导凝胶特性

采用L-组氨酸(L-His)作为蛋白凝胶功能性的增强剂,将其加入乳清分离蛋白溶液中制备热诱导凝胶,研究L-His对乳清蛋白结构及其凝胶特性的影响.结果 表明:在乳清蛋白等电点(pI 5.2)时蛋白形成尺度约1 700 nm、具有极小比表面积且几乎不带电的蛋白聚集体,远离蛋白等电点时则所形成的聚集体大小约为400 nm;...     

L-精氨酸/L-赖氨酸对乳清蛋白凝胶质构和持水性的影响

为考察L-精氨酸/L-赖氨酸及pH对乳清蛋白结构和凝胶性质的影响,研究2种碱性氨基酸对乳清蛋白热诱导凝胶质构及持水性的影响。研究表明,L-精氨酸/L-赖氨酸对蛋白聚集体大小及ζ-电位(pH 2.0下L-精氨酸处理除外)有降低的趋势;紫外、荧光光谱显示在酸性条件下,碱性氨基酸促进蛋白分子结构展开,而在碱性条件下则使蛋白结构倾向折叠。不同pH(2.0、5.2、7.59、9.74和10.76)的蛋白溶液,每个pH的样品分别含有质量浓度1、3 g/L L-精氨酸或L-赖氨酸,90℃加热30 min后能够形成颜色随pH变化而变化的凝胶。化学作用力分析则显示2种氨基酸通过改变蛋白分子间作用而显著改变质构特性和持水性。总之,在pH对蛋白结构和凝胶功能性影响的基础上,L-精氨酸/L-赖氨酸能够进一步提高凝胶质构特性与持水性。