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构建编码人血清白蛋白-人白介素-2 C125A的重组表达质粒,在Pichia pastoris GS115中表达,获得具有较高IL-2活性的融合蛋白.设计并合成符合P. pastoris密码子偏好,且含有C125A突变的IL-2编码基因IL-2m,通过酶切连接方法将其与人血清白蛋白(HSA)的编码基因连接为融合蛋白HSA-IL2m的编码基因.克隆到表达质粒pPIC9K中,电击转化P. pastoris GS115感受态细胞,获得重组P. pastoris GS115/pPHIm基因工程菌.摇瓶发酵获得分泌表达产物.结果: Western blot鉴定结果显示该融合蛋白与IL-2、HSA的抗体都能发生免疫反应.经脱盐、冻干制备的粗蛋白的IL-2生物学活性为1.51×106 IU/mg.结论:在P. pastoris GS115中成功表达了具有人白介素-2生物学活性的HSA-IL2m融合蛋白. 相似文献
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