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乳酸脱氢酶(ldh)在辅酶 NAD+/NADH 的作用下能催化乳酸与丙酮酸的可逆转化。本研究从实验室保藏的瘤胃菌 R1 菌株中克隆出 ldh 基因并构建了 pEGX 6p-1-ldh 重组质粒,将其导入 E.coli BL21(DE3)中实现了 ldh 异源表达。通过生物信息学分析,ldh 呈疏水性,为胞外酶,不存在跨膜结构域,二级结构以α-螺旋和无规则卷曲为主,具有高度保守的功能位点和结构域。通过酶学性质分析,重组ldh 最适反应温度为 45 ℃,最适反应 pH6.5,Na+、Mn2+和Co2+对ldh酶活有促进作用。 相似文献
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随着信息化时代的到来,电子信息技术不断发展并渗透到了各个行业,电子信息技术的应用不断地改变着人们的日常生活,促进着社会经济的发展,正因如此,电子信息技术成为众多学者探讨的热点。本文重点讨论电子信息技术在居民生活、教育、日常设备中的应用并加以分析电子信息技术的发展,这对能否恰到好处地把握行业发展的趋势以及实践应用具有一定的现实意义和价值。 相似文献
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为了提高来源于地衣芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)的乙酰乳酸合成酶(acetolactate synthetase,ALS)的产酶水平,将含有目的基因的重组质粒p EGX-6p-1-als S,转化到E. coli BL21 (DE3)进行异源表达,并对重组als S的发酵条件进行优化。发酵结果显示,优化的发酵培养基成分包括葡萄糖12 g/L、蛋白胨10 g/L、柠檬酸钠5 g/L、KH2PO43 g/L、MgSO4·7H2O 1 g/L和Na Cl 2 g/L;在优化的培养基中,最佳诱导条件为诱导温度30℃,异丙基-β-D-硫代半乳糖苷(isopropyl-β-D-thiogalactopyranoside,IPTG)浓度0. 4 mmol/L,诱导时间10 h。通过响应面预测发现,最佳产酶水平条件为p H 7. 0、温度30. 2℃,IPTG浓度为0. 42 mmol/L。经发酵试验验证,该条件下产酶水平达到242. 567 U/m L。基于以上所有优化条件,单位菌体(干重)产乙酰乳酸合成酶量达164. 299 k U/g,产酶水平达266. 657 U/m... 相似文献
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