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以猪血红蛋白的胃蛋白酶水解液为原料,依次通过大孔吸附树脂DA201-C、葡聚糖凝胶Sephadex LH-20进行纯化,最终得到了3个降血压组分;并收集ACE抑制活性最高的组分α-Ⅱ,对其进行理化性质的研究.结果表明,酶解液经过大孔树脂DA201-C脱盐后,IC50为0.87mg/mL;继续经过葡聚糖凝胶Sephadex LH-20分离得到的猪血红蛋白ACE抑制肽(α-Ⅱ)的IC50为0.21mg/mL.分离后的猪血红蛋白ACE抑制肽(α-Ⅱ)在pH为7时,溶解度最低,为50.37％;胃蛋白酶对其活性影响不显著.温度在25～55℃之间以及中性和偏酸性的条件下时,α-Ⅱ具有较好的热稳定性;当NaC1浓度大于0.6mol/L时,其活性急剧下降. 相似文献
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