诱导条件下营养因子对粗糙脉孢菌合成漆酶的影响

研究了粗糙脉孢菌合成漆酶的一些重要影响因素，包括诱导剂种类、碳源、氮源。获得了粗糙脉孢菌合成漆酶的较适宜每件：以20g／L葡萄糖为碳源，2g／L硝酸铵为氮源，粗糙脉孢菌静止培养2-3d后，再加入放线菌酮（终浓度2．8μmol／L）诱导培养6—7d后产生的漆酶的最高酶活可达4-5u／mL。     

SAR对抗仿真系统及压制干扰研究

论述了合成孔径雷达（SAR）干扰的基本原理以及干扰技术的发展过程。介绍了研制的某SAR干扰对抗仿真系统，描述了该系统的构成及仿真流程，阐述了干扰仿真模块的功能及实现方法。在提高地面目标的生存能力，开展对SAR的对抗的前提下，针对包括连续波，转发，脉冲干扰等在内的多种干扰样式，研究了仿真系统对地面目标的戍像效果，对不同干扰样式的干扰效果进行了定量分析，并在不同的干信比条件下，对干扰效果进行了评估。不同战情条件下的仿真结果验证了该系统的有效性。     

基于特定局部特征布局的视频运动目标挖掘

针对局部特征描述子的高维特性以及视频中的复杂场景,提出一种利用频繁出现的特定局部特征空间布局对视频中运动目标进行挖掘的方法.在运动分割辅助下实现局部特征筛选,仅保留特定的运动相关特征,采用一种非参数维度约减方法建立精简描述子,并通过新的事务构建方式完成挖掘过程.标准数据集上的对比实验结果表明,该精简描述子在95％灵敏度情况下只有不到7％的假阳性率,整个挖掘方法相比同类方法具有更好的挖掘性能和可扩展性.     

生物转化法生产茶氨酸的重组大肠杆菌的构建

为构建生物转化法生产茶氨酸的基因工程菌，作者分析了影响大肠杆菌高效表达γ-谷氨酰基转肽酶的几个主要因素．将大肠杆菌JM109的ggt基因接入两种不同的质粒中后，转化大肠杆菌JM109，并在一定的条件下进行表达．通过对比E．coli JM109和转化子的γ-谷氨酰基转肽酶表达活性的不同，探讨了ggt基因的拷贝数、启动子的强弱等几个因素对γ-谷氨酰基转肽酶高效表达的影响．实验表明，将含有自身信号肽和启动子的E．coli JM109的ggt基因接入高拷贝的质粒pUC18中，仅提高ggt基因的拷贝数不能增加γ-谷氨酰基转肽酶的表达量．将含有自身信号肽但不含有自身启动子的E．coli JM109的ggt基因接入具有tac启动子的表达载体pEtac中，发现在强启动子tac的控制下，γ-谷氨酰基转肽酶的表达量提高至出发菌株的2．3倍．将构建的工程菌用于生物转化法生成茶氨酸，底物转化率相应地提高至出发菌株的1．7倍．     

地衣芽孢秆菌碱性果胶酶基pe1B 的克隆与鉴定

果胶裂解酶(E.C.4.2.2.2)可水解聚半乳糖醛酸α-1,4糖苷键释放出可溶性的不饱和寡聚乳糖醛酸,用于水果加工、棉纺织预处理、饲料工业、咖啡和茶发酵、油提取等方面.本研究从地衣芽孢杆菌CICIM B1699染色体DNA中扩增出一种新的果胶裂解酶编码基因pelB,再将其克隆入启动子PQ下游,分别获得重组质粒pla-PQ-pelB和pHY-PQ-pelB.在重组质粒pLa-PQ-pelB的介导下,基因pelB在大肠杆菌JM109中得到表达,所表达的重组果胶裂解酶的酶学性质显示其最适反应温度为45℃,最适pH为10.5.在重组质粒pHY-PQ-pelB的介导下,基因pelB在地衣芽孢杆菌CICIM B1699中表达4.2U/mL的重组果胶裂解酶酶活,较对照菌株高出60%.     

益生菌在冰激淋产品中货架期的稳定性

<正> 近年来,世界各国对乳酸菌和益生菌的研究越来越普遍和深入,这些有益菌对人体胃肠道的各种功效也已被科学界证实和认可。冰激淋作为一种深受人们喜爱的传统食品,添加益生菌既给冰激淋产品带来新的健康概念,又为新品研发拓展广阔空间。     

普鲁兰酶产生菌的分离与鉴定

以淀粉工业用普鲁兰酶的开发为目的，采集全国不同地区的土壤样本，分离其中的嗜中温细菌，经过形态学鉴定后，通过16SrDNA最终确定其属种并建立细菌库。对该细菌库中短短芽胞杆菌所产普鲁兰酶进行了初步的酶学研究，研究表明野生短短芽胞杆菌的初始酶活都很低，有几株其初始产酶水平大于1U／mL。酶学性质研究表明，短短芽胞杆菌普鲁兰酶有较好的应用价值，其最适作用pH在4～6之间，最适作用温度在50℃～60℃之间，其中来源于CICIM B1490的普鲁兰酶，其酶学性质与目前使用黑曲霉糖化酶的酶学性质相似，能够作为以后研究的初发菌株。     

中温α-淀粉酶的酶学性质研究

通过盐析、DEAE．FF和Superdex．75,对BacillusamyloliquefaciensM23产生的α-淀粉酶进行了纯化,得到电泳纯的α-淀粉酶,纯化倍数为29．61,活力回收率为20．06％。用SDS．PAGE测得该酶的分子量为58kD。该酶的最适反应温度为55℃,最适反应pH值为6．0。纯酶液在pH7．O～10．0缓冲液中室温放置24h,可保持80％以上活力。55℃保温15rain,基本丧失活力,添加10mmol／L的Ca2＋能显著提高酶的热稳定性。Ca2＋、Mg2＋和CO2＋具有激活该酶活性的作用,EDTA抑制酶的活性。60℃,以可溶性淀粉为底物的Km,Vmax,分别为4．33g／L、1．19g／L&#183;min。薄层层析结果表明该酶水解淀粉生成糊精和寡聚糖。     

一种酸性真菌α-淀粉酶的异源表达与重组酶性质

用PCR方法扩增扣囊复膜孢酵母CICIM Y1037菌株真菌α-淀粉酶基因成熟肽编码区(SfA),插入表达载体pPIC9K。重组质粒pPIC9K-SfA转化巴斯德毕赤酵母GS115,筛选获得淀粉酶活力相对最高的重组菌Pichia pastoris GS115/pPIC9K-SfAmy LZ08。SDS-PAGE电泳分析纯化获得的重组酶SfA,结果显示重组酶分子质量为61 kDa左右。SfA最适反应温度为45℃、最适pH为4.5,是一种酸性α-淀粉酶。Ca2+对SfA的热稳定性有促进作用,重组酶在含5 mmol/L Ca2+,pH 4.5的溶液中,55℃保温4 h酶活仍保留80%以上。SfA水解玉米淀粉获得麦芽寡糖和少量葡萄糖,其中麦芽糖和麦芽三糖为主要产物,分别占水解物的37%和39%。重组酶SfA在麦芽三糖和麦芽寡糖糖浆生产中有一定的应用潜力。