Structure-modifying alkaline and acidic pH-shifting processes promote film formation of soy proteins

The effect of pH-shifting, a process that induces the molten globule state in proteins, on the film-forming potential of soy protein isolate (SPI) at different temperatures was investigated. Partial unfolding at pH 1.5 or 12, followed by refolding at pH 7.0, was performed to alter the protein structure. Glycerin-plasticised films were prepared from pH-treated SPI at ambient temperature (20 °C), or by heating at 50, 60, 70, or 80 °C (30 min). Tensile strength (TS), elongation at break (EAB), water vapour permeability (WVP), protein solubility (pH 3–7), and non-participating proteins of films were analysed, and the film microstructures were examined. The pH₁₂-treated SPI spontaneously formed a transparent, slightly yellowish film at 20 °C, which had the greatest EAB, while pH_1.5-treated and native SPIs required preheating at 50 and 70 °C, respectively, to form a film. Heating generally decreased solubility and WVP but increased TS. Films formed from both pH₁₂- and pH_1.5-treated SPIs were more elastic (up to 2-fold greater in EAB, P < 0.05) than the film formed from untreated SPI despite slightly reduced TS and WVP. Electrophoresis revealed disulphide bonds between A and B subunits of glycinin being a dominant force in pH₁₂- and pH_1.5-treated SPI films, while noncovalent forces were abundant in untreated SPI films. The pH₁₂-treated SPI film consisted of more interactive protein strands than other SPI films, which seemed to explain its superior elastic properties.     

pH酸性偏移结合热处理对米糠蛋白结构的影响

研究pH酸性偏移（pH 1.5）结合热处理（50、60 ℃）对米糠蛋白结构的影响。结果表明,pH酸性偏移使得米糠蛋白部分无规卷曲和β-转角结构展开,形成氨基酸侧链;结合热处理时,随着处理时间的延长,米糠蛋白二级结构呈现去折叠-复折叠的复杂变化。pH酸性偏移使得米糠蛋白巯基氧化,热处理会加剧米糠蛋白巯基氧化程度。分子量分布、蛋白质电泳和内源荧光光谱结果表明,pH酸性偏移使得米糠蛋白聚集体解离;而结合热处理后,随着处理时间的延长,米糠蛋白又会通过疏水相互作用或氧化作用形成聚集体。表面疏水性和溶解性的变化进一步说明了米糠蛋白在pH酸性偏移结合热处理过程中的分子展开-聚集行为。     

回收方法对鲢鱼肌浆蛋白和功能特性的影响

以鱼糜漂洗水为原料,研究35℃真空浓缩冷冻干燥(LT组)、35℃真空浓缩-调节pH值冷冻干燥(LT-pH组)、65℃真空浓缩冷冻干燥(HT组)、65℃真空浓缩-调节pH值冷冻干燥(HT-pH组)和调节pH值冷冻干燥(pH组)等不同回收方法得到的肌浆蛋白结构和功能特性。傅里叶红外光谱结果表明,5组回收方法得到的肌浆蛋白的α-螺旋和β-折叠相比回收前均有损失,且pH组回收得到的肌浆蛋白的结构和构象变化程度大于其他组;扫描电镜图表明5种回收方法均能使肌浆蛋白发生不同程度的破坏;功能特性表明,LT组肌浆蛋白的总巯基含量变化最大;pH组表面疏水性、乳化性和乳化稳定性变化最大;HT-pH组的热变性温度变化最大。说明肌浆蛋白的结构和功能特性随着回收方法的不同而不同。     

pH值碱性偏移结合热处理对米糠蛋白结构和功能性质的影响

研究pH值碱性偏移（pH 11）结合热处理（50、60 ℃）对米糠蛋白结构和功能性质的影响。结果表明,pH值碱性偏移促使米糠蛋白二级结构由有序向无序转化,pH值碱性偏移结合热处理使得米糠蛋白二级结构呈现折叠-去折叠-复折叠的复杂变化,并伴随巯基氧化。pH值碱性偏移促使米糠蛋白展开,随着处理时间的延长,米糠蛋白重新聚集,热处理会加剧聚集程度。pH值碱性偏移使得米糠蛋白持水性、起泡性、泡沫稳定性、乳化性和乳化稳定性显著下降,仅持油性显著改善;随着处理时间的延长,米糠蛋白持水性、起泡性、乳化性和乳化稳定性逐渐上升,其中乳化性上升幅度最大。pH值碱性偏移结合热处理可显著改善米糠蛋白的持水性、起泡性、泡沫稳定性和乳化稳定性,同时也会降低米糠蛋白的持油性和乳化性。     

pH偏移结合热处理对大豆蛋白柔性与乳化性的影响

研究pH偏移（pH?7.0、pH?2.0、pH?11.0）结合热处理（90、120?℃）对大豆分离蛋白（soy?protein?isolate,SPI）柔性的影响,并探索SPI柔性与结构和乳化性质的关系。结果表明,在各个pH偏移处理条件下,SPI柔性随着处理温度的升高而增加。相比于pH?7.0条件下,pH?2.0和pH?11.0偏移处理促进了SPI在加热过程中柔性的增加,其中pH?11.0条件下热处理对柔性影响更加强烈。pH?7.0条件下,游离巯基浓度随热处理温度的升高而增加,SPI柔性的增加与SPI内二硫键的断裂有关。pH?11.0偏移处理条件下,SPI在加热过程中发生了解离,SPI柔性增加。在实验条件下,SPI柔性与乳化活性和乳化稳定性呈显著正相关,相关系数分别为0.945和0.936。紫外扫描、内源性色氨酸荧光光谱研究发现随着柔性的增加,SPI结构变的更加舒展。     

糖基化β-伴大豆球蛋白负载提高姜黄素抗氧化及缓释特性

利用干法糖基化制备β-伴大豆球蛋白（soy β-conglycinin,7S）-葡聚糖共价接枝物包埋姜黄素,并研究姜黄素的抗氧化及缓释效果。结果表明,随着反应时间（0、24、48、72 h）延长,7S-葡聚糖共价复合物接枝度和褐变度逐渐增加,至72 h达到最高,分别为15.02%和0.24。通过pH值循环法诱导7S、7S-葡聚糖封装姜黄素,形成7S-姜黄素、7S-葡聚糖-姜黄素纳米复合物,发现反应时间为72 h时,7S-葡聚糖表现出最高的姜黄素负载量（129.61μg/mg）,显著高于7S(69.06μg/mg)。荧光光谱分析表明姜黄素主要通过疏水相互作用与7S、7S-葡聚糖-72 h结合。透射电子显微镜观察到7S-姜黄素和7S-葡聚糖-72 h-姜黄素纳米复合物为球形。姜黄素质量浓度为100μg/mL时,与游离的姜黄素相比,封装在7S-葡聚糖-72 h内的姜黄素抗氧化能力提高1.36倍,且表现出稳定的缓释性能。7S-葡聚糖-72 h负载的姜黄素生物可利用率为66.83%,而7S负载的姜黄素和游离姜黄素生物可利用率分别为48.93%和33.06%。研究结果表明7S-葡聚糖-72 h可作...     

脱酚及pH偏移处理对菜籽蛋白体外模拟消化的影响

研究了脱酚及pH偏移处理对菜籽蛋白(CPI)及乳液模拟体外消化的影响。采用蛋白凝胶电泳、显微镜观察、粒度分析等方法进行表征。结果表明,在体外消化的过程中,蛋白水解度(DH)整体呈上升趋势,经脱酚、pH偏移及二者协同处理后的DH分别增大了17.1%、2.6%和22.9%。仅脱酚处理使消化产物可溶性蛋白浓度提高了22.3%。SDS-PAGE的结果显示,cruciferin(12S)比napin(2S)更易于水解,并且脱酚导致蛋白在12 kDa以下的条带消失。pH偏移处理显著提高了CPI的自由基清除能力,并改善了由酚的脱除引起的自由基清除能力的降低。对于改性后的蛋白乳液,脱酚导致胃消化阶段更显著的乳液液滴聚集现象,同时降低了肠消化阶段的油滴大小。总的来说,脱酚处理提高了蛋白及乳液的消化率,pH偏移提高了蛋白的自由基清除能力。