| 分子对接结合荧光光谱法探究单宁酸与血清蛋白结合的pH依赖性 |
| |
| 引用本文： | 范金波,周素珍,闫 泳,吕长鑫,励建荣.分子对接结合荧光光谱法探究单宁酸与血清蛋白结合的pH依赖性[J].中国食品学报,2021,21(10):23-33. |
| |
| 作者姓名： | 范金波 周素珍 闫 泳 吕长鑫 励建荣 |
| |
| 作者单位： | 渤海大学食品科学与工程学院辽宁省食品安全重点实验室生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心; |
| |
| 基金项目： | 国家自然基金面上项目（31972107）； 辽宁省教育厅一般项目（LJ2020004） |
| |
| 摘 要： | 探明单宁酸(TA)与牛血清蛋白(BSA)/人血清蛋白(HSA)之间的相互作用机制,对于开发蛋白基活性成分载体和递送机制研究具有重要意义。血清白蛋白(BSA/HSA)是常用可溶性载体蛋白,含有多个疏水腔作为活性成分结合位点。本文采用荧光发射光谱研究不同pH值(7.4,5.0,4.0)条件下TA对BSA/HSA荧光猝灭作用,并通过数学方程计算猝灭常数和热力学参数,分析荧光猝灭机理,最后通过位点Marker试验和分子对接技术确定结合位点。结果表明:在不同pH值条件下TA对BSA/HSA荧光均产生猝灭作用,当生理pH 7.4时,猝灭率最高。非线性拟合得到TA与血清蛋白的结合常数在105～107L/mol数量级,说明结合能力很强,pH值显著影响结合常数(P0.05),当生理pH 7.4时,结合常数最大。热力学参数与分子对接表明BSA/HSA与TA主要通过氢键和疏水相互作用结合。位点Marker试验和分子对接表明,在pH 7.4时,BSA/HSA与TA结合位点均位于结构域ⅡA和ⅢA之间的疏水腔内,Sudlow's site Ⅰ位点附近。试验证实TA与BSA/HSA的结合存在pH依赖性,对设计开发蛋白-TA载体提供了理论参考,对TA应用有指导意义。
|
| 关 键 词： | 牛血清蛋白 人血清蛋白 单宁酸 荧光猝灭 分子对接 |
pH Dependence of Binding of Tannic Acid to Serum Protein by Molecular Docking and Fluorescence Spectroscopy |
| |
| Abstract: | |
| |
| Keywords: | |
| 本文献已被 CNKI 等数据库收录！ |
| 点击此处可从《中国食品学报》浏览原始摘要信息 |
|
点击此处可从《中国食品学报》下载全文 |
|
