| 发酵乳杆菌细胞壁蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究 |
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| 引用本文： | 朱姁,潘道东.发酵乳杆菌细胞壁蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究[J].食品科学,2011,32(17):262-268. |
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| 作者姓名： | 朱姁 潘道东 |
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| 作者单位： | 1.南京师范大学 国家乳品加工技术研发分中心
2.宁波大学生命科学与生物工程学院 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金项目(30972130); 江苏省科技支撑计划项目(BE2009366); 浙江省重大科技专项(2010C12015) |
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| 摘 要： | 研究分离纯化发酵乳杆菌细胞壁蛋白酶(cell envelope proteinase，CEP)的方法及其酶学性质。用50mmol/L Tris-HCl缓冲液(pH7.8)悬浮菌体，进行超声波破碎，细胞质量浓度为0.06g/mL，破碎功率330W，工作220次(工作时间3s，间隔时间5s)，离心取上清液即为粗酶液。60%硫酸铵沉淀，Sephacryl S-300 HR凝胶层析，Native-PAGE割胶回收纯化发酵乳杆菌的CEP。用纯化的CEP 酶解脱脂乳，酶解液ACE(angiotensin I-converting enzyme)抑制率为50%。SDS-PAGE检测CEP分子质量为32.5kD，最适酶反应温度为41℃，最适酶反应pH值为8.0。Mg2+、Co2+、Ca2+对CEP活性有激活作用；Zn2+、Ni2+、PMSF、EDTA对CEP活性有抑制作用，说明CEP为丝氨酸蛋白酶且酶的活性中心结构的维持与金属离子有关。
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| 关 键 词： | 发酵乳杆菌 细胞壁蛋白酶 分离纯化 酶学性质 |
Purification and Enzymatic Properties of Cell Envelope Protease from Lactobacillus fermentum |
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| ZHU Xu ,PAN Dao-dong.Purification and Enzymatic Properties of Cell Envelope Protease from Lactobacillus fermentum[J].Food Science,2011,32(17):262-268. |
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| Authors: | ZHU Xu PAN Dao-dong |
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| Affiliation: | (1. Branch of National Dairy Processing Technology Developing Center, Nanjing Normal University, Nanjing 210097, China；
2. Faculty of Life Science and Biotechnology, Ningbo University, Ningbo 315211, China ) |
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| Abstract: | The purification process of cell envelope protease(CEP) from Lactobacillus fermentum was explored in this paper.Cells were suspended in 50 mmol/L Tris-HCl(pH 7.8) and subjected to ultrasonication(cell concentration of 0.06 g/mL,ultrasonic power of 330 W,ultrasonic treatment time of 3 s with intermission of 5 s,and repeated ultrasonic treatment number of 220).The supernatant was collected,precipitated with 60% saturated(NH4)2SO4 solution and separated by Sephacryl S-300 HR chromatography.The active protease ... |
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| Keywords: | Lactobacillus fermentum cell envelope protease purification enzymatic properties |
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