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新鲜奶油中黄嘌呤氧化酶的纯化及其酶学性质
引用本文:秦俊伟,李忠琴,杨海麟,王武. 新鲜奶油中黄嘌呤氧化酶的纯化及其酶学性质[J]. 食品科技, 2007, 0(6): 141-145
作者姓名:秦俊伟  李忠琴  杨海麟  王武
作者单位:江南大学工业微生物技术教育部重点实验室,无锡,214036
摘    要:采用正丁醇处理、硫酸铵沉淀、凝胶过滤层析和阴离子交换层析等分离技术,从新鲜的稀奶油中纯化得到SDS-PAGE电泳纯的黄嘌呤氧化酶,其最终回收率为19.9%,纯化倍数为82.42,酶比活为8.65U/mg。该黄嘌呤氧化酶的相对分子质量约为280kDa,最适作用温度为40℃,在35℃以下比较稳定;最适pH值是8.5,在pH6.5~8.5时较稳定;Zn2+、Fe2+和K+对黄嘌呤氧化酶活性有促进作用,Ag+、Mn2+、Ca2+和SDS对黄嘌呤氧化酶活性有抑制作用。

关 键 词:稀奶油  黄嘌呤氧化酶  纯化  性质
文章编号:1005-9989(2007)06-0141-04
修稿时间:2006-11-19

Purification of xanthine oxidase from fresh cream and its properties
QIN Jun-wei,LI Zhong-qin,YANG Hai-lin,WANG Wu. Purification of xanthine oxidase from fresh cream and its properties[J]. Food Science and Technology, 2007, 0(6): 141-145
Authors:QIN Jun-wei  LI Zhong-qin  YANG Hai-lin  WANG Wu
Abstract:
Keywords:cream  xanthine oxidase  purification  properties
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