| 两种大豆胰蛋白酶抑制剂的抑制活性及二级结构分析比较 |
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| 引用本文： | 黄惠华,粱汉华,郭乾初. 两种大豆胰蛋白酶抑制剂的抑制活性及二级结构分析比较[J]. 食品科学, 2005, 26(3): 46-49 |
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| 作者姓名： | 黄惠华 粱汉华 郭乾初 |
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| 作者单位： | 1. 华南理工大学食品工程系,广东,广州,510641
2. 香港理工大学应用化学与生物技术系,香港 |
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| 基金项目： | 广东省自然科学基金资助项目(000454，31359) |
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| 摘 要： | 研究了I型Kunitz大豆胰蛋白酶抑制剂(I-KSTI)和Bowman-Birk大豆胰蛋白酶抑制剂(BBTI)对胰蛋白酶的抑制活性及其二级结构的组成差异。发现I-KSTI及 BBTI对胰蛋白酶的抑制曲线分为两部分:活性急剧下降部分和缓慢下降部分。使胰蛋白酶的活性降为原来的一半时的I-KSTI和BBTI浓度为1.5μg/ml 和1.2μg/ml。使胰蛋白酶活性趋向于零(完全钝化)时的I-KSTI浓度为13.5μg/ml,而BBTI则为9μg/ml。两种抑制剂的存在不改变胰蛋白酶的Km值,但其Vmax随抑制剂浓度的增加而下降。表明其对胰蛋白酶的抑制作用是一种非竞争性抑制作用。远紫外圆二色谱的研究发现I-KSTI和BBTI的单一吸收负峰在200nm波长处,I-KSTI的克分子椭圆度[θ]200nm=-2545deg·cm2/d mol,其二级结构由22.5%β折叠,16.25%β转角和61.4%无规卷曲组成;BBTI的[θ]200nm=-797deg·cm2/d mol,由52.6%β折叠和47.4%无规卷曲组成。
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| 关 键 词： | 大豆胰蛋白酶抑制剂 圆二色谱 二级结构 |
| 文章编号： | 1002-6630(2005)03-0046-04 |
Inhibitory Activities and Secondary Structures of Two Types of Soybean Trypsin Inhibitors |
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| HUANG Hui-hua,LIANG Han-hua,Kwok Kin-chor. Inhibitory Activities and Secondary Structures of Two Types of Soybean Trypsin Inhibitors[J]. Food Science, 2005, 26(3): 46-49 |
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| Authors: | HUANG Hui-hua LIANG Han-hua Kwok Kin-chor |
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| Affiliation: | HUANG Hui-hua1,LIANG Han-hua2,Kwok Kin-chor2 |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | soybean trypsin inhibitors circular dichroism secondary structure |
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