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调控配位不饱和位点增强锆基金属有机框架纳米酶的蛋白水解酶活性及应用
引用本文:许珂宇,夏利伟,邢克宇,程云辉,许 宙.调控配位不饱和位点增强锆基金属有机框架纳米酶的蛋白水解酶活性及应用[J].食品与机械,2023,39(9):12-17,25.
作者姓名:许珂宇  夏利伟  邢克宇  程云辉  许 宙
作者单位:长沙理工大学食品与生物工程学院,湖南 长沙 410114;长沙理工大学食品与生物工程学院,湖南 长沙 410114;齐鲁工业大学食品科学与工程学院,山东 济南 250353
基金项目:湖南省教育厅研究项目(编号:21B0337);湖南省自然科学基金(编号:2021JJ30701,2022JJ10046);泰山产业领军人才项目(编号:457 LJNY202004)
摘    要:目的:开发高效稳定的蛋白水解酶纳米酶,研究配位不饱和位点与肽键水解活性的关系。方法:制备3种不同配位(12/6/4配位)不饱和位点的锆基金属有机框架纳米酶(Zr-MOFs纳米酶)调控蛋白水解酶活性。以双甘肽(Gly-Gly)水解率为指标,评估3种Zr-MOFs纳米酶的蛋白水解酶活性。随后,使用性能最优的蛋白水解酶纳米酶水解大豆蛋白、鱼糜蛋白和酪蛋白,利用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳分离水解产物,通过考马斯亮蓝对分离的条带染色,考察人工蛋白酶对3种蛋白的水解效率。结果:在3种不同配位不饱和位点Zr-MOFs纳米酶中,6-配位Zr-MOF纳米酶的蛋白水解酶活性最高,水解率为52%。与非催化水解相比,水解反应速率提高了2.63×103倍。蛋白水解酶纳米酶可水解食品工业中3种常见的蛋白质,对鱼糜蛋白的水解效率最高。结论:通过调控Zr-MOFs纳米酶的配位不饱和位点可以增强蛋白水解酶活性。

关 键 词:金属有机框架  配位不饱和位点  蛋白水解酶  水解  肽键
收稿时间:2023/3/29 0:00:00

Nanozymatic activity of Zr-based MOFs: Tuning the coordinatively unsaturated metal sites for enhancing hydrolytic activity toward peptide bonds
XU Keyu,XIA Liwei,XING Keyu,CHENG Yunhui,XU Zhou.Nanozymatic activity of Zr-based MOFs: Tuning the coordinatively unsaturated metal sites for enhancing hydrolytic activity toward peptide bonds[J].Food and Machinery,2023,39(9):12-17,25.
Authors:XU Keyu  XIA Liwei  XING Keyu  CHENG Yunhui  XU Zhou
Affiliation:School of Food Science and Bioengineering, Changsha University of Science & Technology, Changsha, Hunan 410114, China;School of Food Science and Bioengineering, Changsha University of Science & Technology, Changsha, Hunan 410114, China;School of Food Science and Engineering, Qilu University of Technology, Jinan, Shandong 250353, China
Abstract:
Keywords:metal-organic framework  coordinatively unsaturated sites  nanozymes  hydrolysis  peptide bond
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