超声处理大豆分离蛋白与肌原纤维蛋白共混体系乳化性及凝胶性研究

建立了经过不同程度超声改性(200/400 W、10/20min)的大豆分离蛋白(SPI)与肌原纤维蛋白(MP)的复合体系(W/W=1∶4),对复合体系的乳化性、凝胶性(流变性、持水性、质构性)及微观结构进行观察。然后确定凝胶形成过程中主要交互作用(疏水交互作用、氢键、二硫键)与凝胶性之间的关系,结果表明,SPI经过10/20min、200/400 W超声处理后会影响MP-SPI复合体系的乳化性、凝胶性。其中MP-USPI(400 W、20min)复合体系乳化性及凝胶性最好,EAI和ESI分别为18.25m2/g和78.88%,持水性提高了28.05%,硬度提高了21.5%,弹性为0.88mm。凝胶结构变得致密、均匀,不规则孔洞变小。随着SPI变性程度的升高,氢键都有下降趋势,疏水交互作用增加,二硫键变化不显著。