| 单环刺螠纤溶酶UFE-Ⅱ的分离纯化及其酶学性质 |
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| 引用本文： | 初金鑫,蔡文娣,韩宝芹,刘万顺,杜长青,谭永林.单环刺螠纤溶酶UFE-Ⅱ的分离纯化及其酶学性质[J].粉末涂料与涂装,2010,23(7). |
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| 作者姓名： | 初金鑫 蔡文娣 韩宝芹 刘万顺 杜长青 谭永林 |
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| 作者单位： | 初金鑫,蔡文娣,CHU Jin-xin,CAI Wen-di(潍坊医学院基础医学教学部,山东,潍坊,261053;中国海洋大学海洋生命学院,山东,青岛,266003);韩宝芹,刘万顺,HAN Bao-qin,LIU Wan-shun(中国海洋大学海洋生命学院,山东,青岛,266003);杜长青,谭永林,DU Chang-qing,TAN Yong-lin(潍坊医学院基础医学教学部,山东,潍坊,261053) |
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| 摘 要： | 目的分离纯化单一组分的单环刺螠纤溶酶UFE-Ⅱ,并分析其酶学性质。方法单环刺螠体腔液经离心、超滤、离子交换层析、凝胶过滤等方法进行分离纯化,得到单一洗脱峰酶组分,经Native-PAGE、SDS-PAGE和飞行质谱分析,测定其纯度和相对分子质量;并以酪蛋白为底物,Folin-酚试剂法测定酶活力,对其酶学性质进行分析。结果分离纯化的UFE-Ⅱ具有水解纤维蛋白的活性,其水解酪蛋白的比活力达到375.6U/mg,纯化倍数为10.3倍,回收率为14.0%。UFE-Ⅱ为单一组分,纯度达99%以上,相对分子质量为24329。UFE-Ⅱ的最适反应温度约为45℃;最适反应pH值为7.0;Ca2+、Mn2+和Fe2+是该酶的强激活剂;Fe3+、Cu2+和Pb2+对该酶活力具有一定的抑制作用;SBTI和PMSF能完全抑制酶活力,表明该酶为丝氨酸蛋白酶;糜蛋白酶抑制剂可部分抑制酶活力,亮抑酶肽、抑蛋白酶肽、苯甲脒可较弱地抑制酶活力。结论从单环刺螠体内成功分离纯化出纤溶酶UFE-Ⅱ,并分析了其酶学性质,该酶具有进一步开发利用价值。
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| 关 键 词： | 单环刺螠 纤溶酶 纯化 酶学性质 |
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