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一步亲和纯化蒜氨酸酶及其酶学性质研究
引用本文:吴熙然,胡红华,张相年,赵树进. 一步亲和纯化蒜氨酸酶及其酶学性质研究[J]. 现代食品科技, 2009, 25(4)
作者姓名:吴熙然  胡红华  张相年  赵树进
作者单位:华南理工大学生物科学与工程学院,广东,广州,510641;广州军区广州总医院,广东,广州,510010;广州军区广州总医院,广东,广州,510010
摘    要:以自制S-烷基-L-半胱氨酸为配基的亲和凝胶直接从独头蒜粉碎液中提取蒜氨酸酶.用自制亲和凝胶吸附蒜氨酸酶后,考察含0.2 mol·L-1葡萄糖溶液的洗脱效果.利用SDS-PAGE对酶纯度进行检验,并研究温度、pH和底物浓度对酶活性的影响.结果表明,利用葡萄糖溶液洗脱,得到8.29倍的纯酶.而阴性对照纯化倍数为3.78倍.提纯的蒜氨酸酶为电泳纯,亚基约为50 kDa和44 kDa.以合成的蒜氨酸为底物,蒜氨酸酶的最适温度是40℃,最适pH4.92,Kin为19.795μmol·mL-1,Vmax=8.446 μmol·mg-1·min-1.

关 键 词:蒜氨酸酶  分离纯化  亲和层析

Purification of Alliinase by One-step Affinity Chromatography and its Enzymological Characteristics
WU Xi-Ran,HU Hong-Hua,ZHANG Xiang-Nian,ZHAO Shu-Jin. Purification of Alliinase by One-step Affinity Chromatography and its Enzymological Characteristics[J]. Modern Food Science & Technology, 2009, 25(4)
Authors:WU Xi-Ran  HU Hong-Hua  ZHANG Xiang-Nian  ZHAO Shu-Jin
Affiliation:1.School of Bioscience and Bioengineering;South China University of Technology;Guangzhou510641;China;2.Guangzhou General Hospital of Guangzhou Military Command;Guangzhou 510010;China
Abstract:
Keywords:Allinase  isolation and purification  affinity chromatography  
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