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抗菌肽Cecropin B-人溶菌酶重组蛋白的表达及纯化
引用本文:翁婷,贾信贵,顾章鸿,沈晓东,边六交.抗菌肽Cecropin B-人溶菌酶重组蛋白的表达及纯化[J].化学与生物工程,2007,24(2):41-43,59.
作者姓名:翁婷  贾信贵  顾章鸿  沈晓东  边六交
作者单位:西北大学西部资源生物与现代生物技术教育部重点实验室,陕西,西安,710069
摘    要:对抗菌肽Cecropin B-人溶菌酶(CB-hLy)的重组大肠杆菌进行了诱导表达,并对影响该重组蛋白表达的培养条件进行了优化,最后对表达出的重组蛋白进行了分离纯化.由上述方法得到的重组CB-hLy蛋白经十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺电泳(SDS-PAGE)分析表明,其纯度可达90%,且具有良好的抑制真菌生长的生物活性.

关 键 词:抗菌肽  人溶菌酶  重组蛋白  表达  纯化
文章编号:1672-5425(2007)02-0041-03
收稿时间:2006-11-16
修稿时间:2006年11月16

The Expression and Purification of a Novel Recombination Protein Cecropin B-Human Lysozyme
WENG Ting,JIA Xin-gui,GU Zhang-hong,SHEN Xiao-dong,BIAN Liu-jiao.The Expression and Purification of a Novel Recombination Protein Cecropin B-Human Lysozyme[J].Chemistry & Bioengineering,2007,24(2):41-43,59.
Authors:WENG Ting  JIA Xin-gui  GU Zhang-hong  SHEN Xiao-dong  BIAN Liu-jiao
Abstract:Induced with IPTG,a novel recombination protein Cecropin B-human lysozyme was expressed in recombinant E. coli and the influential culture conditions were optimized. After separation and purification,the recombination protein was analyzed by SDS PAGE.The results showed that the expressed CB-hLy protein had high biological activity to inhibit the growth of epiphyte with purity 90%.
Keywords:Cecropin B  human lysozyme  recombination protein  expression  purification
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