| Lactococcus lactis谷氨酸脱羧酶的分离纯化及部分酶学性质 |
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| 引用本文： | 许建军,江波,许时婴. Lactococcus lactis谷氨酸脱羧酶的分离纯化及部分酶学性质[J]. 食品与生物技术学报, 2004, 23(3): 79-84 |
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| 作者姓名： | 许建军 江波 许时婴 |
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| 作者单位： | 江南大学,食品学院,江苏,无锡,214036 |
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| 摘 要： | 采用溶菌酶处理、超声破碎、硫酸铵分级、3次DEAE SepharoseCL 6B层析、SephacrylS 200凝胶过滤等手段,从乳酸菌细胞中分离纯化得到谷氨酸脱羧酶(GAD;EC4.1.1.15).纯化酶的比活力为14.4U/mg,纯化倍数31,回收率3.8%,SDS PAGE得到亚基的相对分子质量为65000.L 谷氨酸是测试的18种氨基酸中的惟一作用底物,表明乳酸菌GAD具有高度的底物专一性.酶在pH值3.6～5.4时具有活性,pH值4.7时活性最高,pH值6.0以上时没有活力.耐热性实验表明,pH值4.7条件下处理5h后,60℃时该酶仍能保持80%以上的活性,80℃以上迅速失活,由Lineweaver Burk作图得到的GAD的Km值为1.9mmol/L.
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| 关 键 词： | Lactococcuslactis 谷氨酸脱羧酶(GAD) 纯化 γ氨基丁酸(GABA) |
| 文章编号： | 1009-038X(2004)03-0079-06 |
| 修稿时间： | 2003-07-04 |
Purification and Partial Characterization of Glutamate Decarboxylase from Lactococcus lactis |
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| XU Jian-jun,JIANG Bo~,XU Shi-ying. Purification and Partial Characterization of Glutamate Decarboxylase from Lactococcus lactis[J]. Journal of Food Science and Biotechnology, 2004, 23(3): 79-84 |
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| Authors: | XU Jian-jun JIANG Bo~ XU Shi-ying |
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| Affiliation: | XU Jian-jun,JIANG Bo~*,XU Shi-ying |
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