降解纤维素复合菌系F-7产纤维素酶的分离纯化及性质研究

目的:对真菌复合菌系F-7所产纤维素酶进行分离纯化,并对其酶学性质进行研究。方法:通过(NH4)2SO4分级沉淀、透析、葡聚糖凝胶层析柱Sephadex G-75分离纯化技术,分离纯化来源于葡萄座腔菌属、米根霉、尖孢镰刀菌混合纤维素酶液中的内切葡萄糖苷酶。结果表明,CMC酶活在p H3.0~7.0的条件下,最适反应p H值为4.8,最适反应温度为50℃,超过60℃酶活迅速下降。结论:经凝胶层析柱Sephadex G-75和SDS-PAGE后第一个峰已纯化,得到了一种相对分子量约为66.2 ku的纤维素酶。分离纯化后该酶的比活力提高了1.75倍,回收率为20%。为进一步研究此纤维素酶的组分、结构和理化特性奠定了基础。