谷氨酸棒杆菌核苷水解酶的酶学性质研究

核苷水解酶是一类催化核苷生成D-核糖及嘌呤或嘧啶的酶，广泛存在于除哺乳动物以外的生物中。该研究表达并纯化了3个来源于谷氨酸棒杆菌Corynebacterium glutamicum ATCC 13032的核苷水解酶Cgl1364、Cgl1977和Cgl2835并考察其酶学特性。酶学实验结果表明，重组Cgl1364、Cgl1977和Cgl2835均具有核苷水解酶活性；能够催化腺苷、胞苷、鸟苷、黄苷、肌苷和尿苷生成D-核糖和相应的嘌呤或嘧啶，但底物特异性有所差异；重组酶在15～55℃以及pH 4～10条件下均具有活性，其最适温度和pH分别为35℃和7.0;Cgl1977的热稳定性优于Cgl1364和Cgl2835。利用BL-cgl1364静息细胞为酶源催化水解尿苷，底物转化率达到89.5%。该研究首次报道了谷氨酸棒杆菌核苷水解酶的功能和性质，可为D-核糖、嘌呤及嘧啶的“一锅法”生物合成提供重要参考。