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| 来自基因工程菌E.coli BL21/pET-DsbA-MalQ的麦芽糖转糖基酶的分离纯化及酶学性质研究 | |
| 引用本文： | 王水兴,龚珩,郭勇,夏慧玲,吴凌伟. 来自基因工程菌E.coli BL21/pET-DsbA-MalQ的麦芽糖转糖基酶的分离纯化及酶学性质研究[J]. 食品科学, 2007, 28(12): 258-262 |
| 作者姓名： | 王水兴 龚珩 郭勇 夏慧玲 吴凌伟 |
| 作者单位： | 1. 南昌大学中德联合研究院,江西,南昌,330047 2. 九江学院医学院,江西,九江,332005 3. 华南理工大学生物科学与工程学院,广东,广州,510641 |
| 摘 要： | 通过6-His的分离标签,联合采取硫酸铵沉淀,生物半透膜透析和亲和层析等方法,纯化了目标酶。通过使用凝血酶切割DsbA-MalQ融合蛋白,证明酶切后酶蛋白仍具有麦芽糖转糖基酶活性。该酶的最适温度为37℃,最适pH值为6.5。当处理温度小于40℃时,酶的活力基本保持在最高活性的80%以上,相对稳定;在酶的pH耐受方面,在pH5.5～8.0范围内较稳定。金属离子和EDTA对酶活性的影响实验表明,EDTA对酶活的影响不大,但Zn2 、Cu2 、Hg2 、Ag 对酶蛋白有较强的抑制作用,而Ca2 、Mg2 、Mn2 等对表达的酶有一定的激活作用。在37℃,pH6.5时以麦芽三糖为底物测得酶促反应的Km值为0.378mmol/L,Vmax值为1.979mmol/(L·min)。 |
| 关 键 词： | 麦芽糖转糖基酶 酶学性质 纯化 亲和层析 |
| 文章编号： | 1002-6630（2007）12-0258-05 |
| 收稿时间： | 2007-07-30 |
| 修稿时间： | 2007-07-30 |
Purification and Characterization of Amylomaltase from Genetic Engineer Strain E. coli BL21/pET-DsbA-MalQ |
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| WANG Shui-xing,GONG Heng,GUO Yong,XIA Hui-ling,WU Ling-wei. Purification and Characterization of Amylomaltase from Genetic Engineer Strain E. coli BL21/pET-DsbA-MalQ[J]. Food Science, 2007, 28(12): 258-262 | |
| Authors: | WANG Shui-xing GONG Heng GUO Yong XIA Hui-ling WU Ling-wei |
| Abstract: | |
| Keywords: | amylomaltase characterization of enzyme purification affinity chromatography |
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