EGCG与β-伴大豆球蛋白/大豆球蛋白相互作用对蛋白质结构的影响

采用荧光光谱、紫外-可见光谱、傅里叶变换红外光谱和分子对接方法，研究中性条件下β-伴大豆球蛋白（β-conglycinin，7S）、大豆球蛋白（glycinin，11S）与表没食子儿茶素没食子酸酯（(–)-epigallocatechin-3-gallate，EGCG）的相互作用。结果表明，在中性条件下EGCG与7S/11S蛋白之间存在相互作用，并诱导了氨基酸残基微环境发生变化。EGCG通过动态和静态方式猝灭7S/11S蛋白内源荧光。与7S蛋白相比，EGCG对11S蛋白的亲和力更高。EGCG与7S/11S蛋白的反应自发进行，两者主要通过氢键和范德华力形成物质的量比1∶1的复合物。EGCG能够降低7S/11S蛋白的表面疏水性，并随着EGCG浓度的增加，11S蛋白变化更加明显。傅里叶变换红外光谱和分子对接研究表明除氢键外，疏水相互作用也参与了复合物的形成。EGCG结合导致7S/11S蛋白二级结构发生不同变化，使蛋白质发生解折叠。