小麦多酚氧化酶的分离纯化及酶学性质研究 |
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引用本文: | 马晓军,柳翠青,刘晓燕,徐文芹. 小麦多酚氧化酶的分离纯化及酶学性质研究[J]. 中国粮油学报, 2016, 31(5): 11 |
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作者姓名: | 马晓军 柳翠青 刘晓燕 徐文芹 |
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作者单位: | 江南大学,江南大学,福建泓一实业有限公司,江苏兴源食品科技有限公司 |
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摘 要: | 为了减少多酚氧化酶(PPO)对产品所带来的负面影响,对从苏北红麦中提取的PPO粗提物进行分离纯化。经硫酸铵沉淀、DEAE阴离子交换层析和Superdex 200凝胶过滤层析,最终得到电泳纯化后只有一条条带的PPO,并对该纯化后的PPO进行酶学性质研究。试验结果为:纯化后PPO总酶活回收率为7.03%,纯化倍数22.35,比酶活为373.44 U/mg,电泳分析表明其相对分子质量约为30 000。测得其最适反应p H为6.5,最适反应温度为37℃;金属离子影响的研究表明,K~+、Na~+对其活性基本无影响,Ca~(2+)、Mg~(2+)、Mn~(2+)略有激活作用,Zn~(2+)、Cu2+激活作用较强;小麦PPO对邻苯二酚的K_m值为6.90 mmol/L,对焦性没食子酸(三酚类)、邻苯二酚(二酚类)底物亲和性较强,对单酚类(苯酚、愈创木酚)、二酚类(对苯二酚、间苯二酚)底物亲和性很低。
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关 键 词: | 小麦多酚氧化酶 分离纯化 酶学性质 |
收稿时间: | 2014-08-28 |
修稿时间: | 2014-11-06 |
Study on Purification and Characterization of Wheat Polyphone Oxidase |
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Abstract: | |
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Keywords: | wheat polyphenol oxidase (PPO),purification, characterization |
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