Nitric oxide exchange in nitrosylmyoglobin

Summary The exchange of nitric oxide in nitrosylmyoglobin, the heme pigment of nitrite-cured meat, has been studied using nitrogen-15 labelling in aqueous solution under conditions (pH, concentration of ascorbate and nitrite) similar to those prevailing in meat during the curing process, and has been found to have a half-life of approximately 2 h at 40° C. One nitric oxide molecule is coordinated to the iron(II) centre of a myoglobin molecule and, in weakly acidic aqueous solution under anaerobic conditions, the exchange rate of the bound nitric oxide is proportional to the concentration of nitrosylmyoglobin, nitrite and hydrogen ion. The rate of exchange has a moderate temperature dependence, corresponding to an activation barrier ofH =47±3 kJ·mol^–1 at 25° C and pH 5.9, a value dramatically lower than that found for the enthalpy of activation for the oxidation of nitrosylmyoglobin by molecular oxygen,H =110 kJ·mol^–1. The difference in temperature dependence between the exchange and the autoxidation is discussed in relation to the function of nitrosylmyoglobin as antioxidant in cured meat products.

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Stickoxidaustausch in Stickoxidmyoglobin

Zusammenfassung Der Stickoxidaustausch im Häm-Farbstoff Stickoxidmyoglobin in Nitrit-gesalzenem Schinken wurde unter Verwendung einer Stickstoff-15-Markierung untersucht, und zwar in wäßriger Lösung und unter Verhältnissen (pH, Konzentration von Ascorbat und Nitrit), welche den Verhältnissen während des Einsalzens im Schinken ähnlich sind. Die Halbwertszeit des Austausches wurde bei 40 °C bei ungefähr 2 h festgestellt. Ein Stickoxid ist dem Eisen (II) des Myoglobins koordiniert; in schwach saurer Lösung und bei Sauerstofffreiheit ist die Austauschgeschwindigkeit des gebundenen Stickoxids proportional zur Konzentration von Stickoxidmyoglobin, Nitrit und Wasserstoffion. Die Austauschgeschwindigkeit ist etwas temperaturabhängig und entspricht einer Aktivierungsbarriere vonH =47±3 kJ·mol^–1 bei 25 °C und pH 5,9. Dieser Wert ist signifikant niedriger als der für die Aktivierungsenthalpie für Stickoxidmyoglobin-Oxydation durch molekularen Sauerstoff,H =110 kJ·mol^–1, festgestellte Wert. Der temperaturabhängige Unterschied zwischen Austausch und Autoxidation wird im Verhältnis zur Funktion des Stickoxidmyoglobins als Antioxidant in Schinken und ähnlichen Produkten diskutiert.