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pH值对儿茶素-大豆分离蛋白复合物结构与乳化性的影响
引用本文:赵钜阳,袁惠萍,姚恒喆,陈逸玉,高世勇. pH值对儿茶素-大豆分离蛋白复合物结构与乳化性的影响[J]. 食品科学技术学报, 2023, 41(3): 127-138
作者姓名:赵钜阳  袁惠萍  姚恒喆  陈逸玉  高世勇
作者单位:哈尔滨商业大学 药物研究所博士后科研工作站, 黑龙江 哈尔滨 150030;郑州科技学院 食品科学与工程学院, 河南 郑州 450064;青岛酒店管理职业技术学院 烹饪学院, 山东 青岛 266100;哈尔滨商业大学 旅游烹饪学院, 黑龙江 哈尔滨 150030
基金项目:黑龙江省自然科学博士后基金面上项目(LBH-Z22204);黑龙江省普通本科高等学校青年创新人才培养计划项目(UNPYSCT-2020213)Heilongjiang Natural Science Postdoctoral Foundation (LBH-Z22204); University Nursing Program for Young Scholars with Creative Talents in Heilongjiang Province (UNPYSCT-2020213).
摘    要:以大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)为原料,制备不同pH值荷载儿茶素的蛋白复合物,利用差示扫描量热法、紫外可见光谱、荧光光谱、圆二色光谱等技术探究儿茶素和SPI相互作用机理,解析蛋白复合物热稳定性、荧光淬灭类型、结合位点数、热力学参数和二级结构含量等信息,分析儿茶素和SPI间结合亲和力以及复合物的乳化性。结果表明:不同pH值处理的儿茶素对SPI荧光淬灭方式均为静态淬灭,当pH值为3.5、5.5、6.5时,二者间相互作用力主要为静电作用力,pH值为4.5时主要为氢键和范德华力,pH值为7.0、7.5、8.5、9.5时主要为疏水相互作用。随着pH值增加,复合物的热稳定性逐渐增加,且在pH值为9.5时,SPI变性温度升高至157.09℃。当pH值为7.5时,复合物乳化活性和乳化稳定性比相同pH值下对照组(SPI组)分别显著提高7.70%和13.44%(P<0.05)。不同pH值处理会改变儿茶素-SPI复合物的结构,通过调控pH值可制备具有良好乳化性的大豆蛋白食品基料。

关 键 词:儿茶素   大豆分离蛋白   相互作用   pH值   乳化性
收稿时间:2022-10-29

Effects of pH on Structure and Emulsibility of Catechin-Soy Protein Isolate Complex
ZHAO Juyang,YUAN Huiping,YAO Hengzhe,CHEN Yiyu,GAO Shiyong. Effects of pH on Structure and Emulsibility of Catechin-Soy Protein Isolate Complex[J]. Journal of Food Science and Technology, 2023, 41(3): 127-138
Authors:ZHAO Juyang  YUAN Huiping  YAO Hengzhe  CHEN Yiyu  GAO Shiyong
Affiliation:Postdoctoral Programme of Meteria Medical Institute, Harbin University of Commerce, Harbin 150030, China;School of Food Science and Engineering, Zhengzhou University of Science and Technology, Zhengzhou 450064, China;Culinary Art Department, Qingdao Vocational and Technical College of Hotel Management, Qingdao 266100, China;College of Tourism and Cuisine, Harbin University of Commerce, Harbin 150030, China
Abstract:
Keywords:catechin   soy protein isolate   interaction   pH   emulsibility
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