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DOI
责任编辑
分类号
杂志ISSN号
生物转化法应用重组谷氨酰转肽酶合成L-茶氨酸
作者姓名:
贾晓鹤
陈莉
赵宁伟
殷志敏
作者单位:
南京师范大学生命科学学院,江苏南京,210097
摘 要:
构建了一个高效表达大肠杆菌来源的GGT重组质粒pET28a-GGT并转化E.coli BL21 (DE3),工程菌株经0.2mmol/L IPTG,20℃诱导表达8h,粗酶液的酶活达到1.5U/mL,大约是出发菌株E.coli K-12的26倍.工程菌粗酶液以267mmol/L L-谷氨酰胺和2.0mol/L乙胺作底物,37℃、pH10.0条件下反应4h,L-茶氨酸的生成量达到26.9g/L,L-谷氨酰胺的转化率为57.8%.
关 键 词:
GGT
工程菌
酶法合成
L-茶氨酸
生物转化法
应用
重组质粒
谷氨酰胺
酶合成
茶氨酸
recombinant
转化率
生成量
反应
条件
乙胺
工程菌株
酶活
粗酶液
诱导表达
IPTG
coli
来源
大肠杆菌
文章编号:
1002-0306(2008)02-0166-04
修稿时间:
2007-07-09
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