| 枯草芽孢杆菌α-乙酰乳酸脱羧酶的纯化及性质 |
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| 引用本文： | 宋丽丽,阚振荣. 枯草芽孢杆菌α-乙酰乳酸脱羧酶的纯化及性质[J]. 中国酿造, 2005, 0(12): 27-30 |
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| 作者姓名： | 宋丽丽 阚振荣 |
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| 作者单位： | 河北大学,生命科学学院,河北,保定,071002 |
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| 摘 要： | 对枯草芽孢杆菌α-乙酰乳酸脱羧酶采用硫酸铵分级沉淀、热处理、DEAE-SepharoseFastFlow离子交换层析进行纯化,经SDS-PAGE鉴定为单蛋白带,酶蛋白比活提高了15.5,回收率为20.3%。对酶学性质分析表明,分子量约为32kDa的单亚基酶;对热(40℃)敏感;最适pH值和稳定pH值均为7;以α-乙酰乳酸为底物时,α-乙酰乳酸脱羧酶的动力参数Km为232.6mmol/L和Vmax为7.1μmol/(μg·min);Mg2+,Mn2+,Zn2+,Fe2+,Cu2+等二价金属离子能激活酶的活性;加入EDTA后,酶活降低,用原子吸收分光光度计检测,发现只含有Zn2+(含量97.6nmol/mg蛋白)。
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| 关 键 词： | α-乙酰乳酸脱羧酶 纯化 酶学性质 |
| 文章编号： | 0254-5071（2005）12-0027-03 |
| 收稿时间： | 2004-12-29 |
| 修稿时间： | 2004-12-29 |
Purification and characterization of α-acetolactate decarboxylase from Bacillus subtilis |
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| SONG Li-li,KAN Zhen-rong. Purification and characterization of α-acetolactate decarboxylase from Bacillus subtilis[J]. China Brewing, 2005, 0(12): 27-30 |
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| Authors: | SONG Li-li KAN Zhen-rong |
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