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豆壳过氧化物酶的分离纯化新工艺研究
引用本文:刘均洪,邱龙辉,李俊峰,刘全兰,王繁业,吴汝林. 豆壳过氧化物酶的分离纯化新工艺研究[J]. 化学工程, 2005, 33(6): 31-34
作者姓名:刘均洪  邱龙辉  李俊峰  刘全兰  王繁业  吴汝林
作者单位:青岛科技大学,生物与制药工程系,山东,青岛,266042;青岛科技大学,生物与制药工程系,山东,青岛,266042;青岛科技大学,生物与制药工程系,山东,青岛,266042;青岛科技大学,生物与制药工程系,山东,青岛,266042;青岛科技大学,生物与制药工程系,山东,青岛,266042;青岛科技大学,生物与制药工程系,山东,青岛,266042
基金项目:国家自然科学基金资助项目(20176019)
摘    要:采用一种新的简单纯化工艺进行了过氧化物酶分离纯化实验研究。该工艺为酶液经硫酸铵-丙酮协同沉淀,丙酮分级沉淀,最后用硫酸锌除杂。使豆壳过氧化物酶的Rz达到1.32,总酶活收率为65%。使用了丙酮-硫酸铵协同沉淀法,即有机溶剂-无机盐二相系统,是一种简便有效的分离纯化生物大分子的新方法。

关 键 词:大豆过氧化物酶  纯化  协同沉淀  丙酮分级沉淀
文章编号:1005-9954(2005)06-0031-04

A novel process of purifying soybean hull peroxidase
LIU Jun-hong,QIU Long-hui,LI Jun-feng,LIU Quan-lan,WANG Fan-ye,WU Ru-Lin. A novel process of purifying soybean hull peroxidase[J]. Chemical Engineering, 2005, 33(6): 31-34
Authors:LIU Jun-hong  QIU Long-hui  LI Jun-feng  LIU Quan-lan  WANG Fan-ye  WU Ru-Lin
Abstract:The purification method of peroxidase was studied. A novel and simple purification process was used. R2 value of soybean peroxidase reached 1.32 and the recovery of enzyme activity was 65% after purification. In this new process, the enzyme solution was purified by the ammonium sulphate-acetone cooperation precipitation, the acetone fractional precipitation and zinc sulfate precipitation. The ammonium sulphate-acetone cooperation precipitation, namely, the system of organic solvent-inorganic salt two phases, was adopted in the process. This is a simple and effective purification method of biomacromolecule.
Keywords:soybean hull peroxidase(SHP)  purification  cooperation precipitation  acetone fractional precipitation
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