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链霉菌LD048硫化物氧化酶的催化机理及酶学特征
引用本文:栾兴社,王桂宏,黄俊,张克峰.链霉菌LD048硫化物氧化酶的催化机理及酶学特征[J].现代化工,2006,26(Z2):88-91.
作者姓名:栾兴社  王桂宏  黄俊  张克峰
作者单位:1. 山东建筑大学市政与环境工程学院,山东,济南,250101
2. 中国海洋大学生命科学与技术学院,山东,青岛,266003
3. 山东金佰生物技术有限公司,山东,济南,250013
摘    要:对硫化物氧化新菌株链霉菌LD048硫化物氧化酶的催化机理研究表明S2-在硫化物氧化酶的作用下首先被氧化为S2O2-3,然后生成SO2-3,最后产生末端产物SO2-4;O2对细胞生长是必须的,同时是反应过程中的电子受体.酶学特征研究说明酶的最适反应温度为大于35℃,在80℃维持4 h酶活仍能完全保留;酶的最适反应pH为8.0;金属Mn2+是酶活性的有效促进剂,在实验浓度范围内酶活提高达35.6%;酶促反应的最适底物浓度为6.0 mmol/L.

关 键 词:链霉菌LD048  硫化物氧化酶  催化机理  酶学特征
文章编号:0253-4320(2006)S2-0088-04
修稿时间:2006年8月3日

Catalytic mechanism and enzymological characterizations of sulfide-oxidizing enzyme from Streptomyces LD048
LUAN Xing-she,WANG Gui-hong,HUANG Jun,ZHANG Ke-feng.Catalytic mechanism and enzymological characterizations of sulfide-oxidizing enzyme from Streptomyces LD048[J].Modern Chemical Industry,2006,26(Z2):88-91.
Authors:LUAN Xing-she  WANG Gui-hong  HUANG Jun  ZHANG Ke-feng
Abstract:
Keywords:
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