| 改性处理对猪肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响 |
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| 引用本文： | 姜国川,王丽岩,刘亚春,孙洪蕊,张佳霖,刘学军,闫晓慧.改性处理对猪肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响[J].食品科学,2019,40(19):89-95. |
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| 作者姓名： | 姜国川 王丽岩 刘亚春 孙洪蕊 张佳霖 刘学军 闫晓慧 |
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| 作者单位： | （1.吉林农业大学食品科学与工程学院，吉林 长春 130118；2.吉林省农业科学院农产品加工研究所，吉林 长春 130033；3.吉林省轻工业设计研究院，吉林 长春 130021；4.吉林工商学院财税学院，吉林 长春 130507） |
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| 基金项目： | 吉林省科技发展计划项目（20140309015NY） |
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| 摘 要： | 采用超声波改性、谷氨酰胺转氨酶改性、超声波-谷氨酰胺转氨酶复合改性3 种方法对猪肌原纤维蛋白进行改性处理，以凝胶的强度、硬度、弹性、持水性、化学作用力、白度等为评价指标研究改性处理对猪肌原纤维蛋白凝胶特性的影响，以蛋白质二级结构、差示扫描量热、紫外吸收光谱表征改性处理对肌原纤维蛋白结构的影响。结果表明：超声波-谷氨酰胺转氨酶复合改性效果最明显，与对照组相比，其巯基含量降低、持水性增加、白度增加、疏水相互作用力增加，凝胶强度、硬度、弹性分别是对照组的3.57、3.65、1.15 倍。蛋白质结构分析结果表明，超声波-谷氨酰胺转氨酶复合改性后蛋白质热变性温度升高，α-螺旋相对含量下降，β-折叠、β-转角相对含量升高，紫外吸光度增加。改性后蛋白质结构向有利于提高肌原纤维蛋白凝胶特性方向转变。本研究结果为实现肌原纤维蛋白的综合利用提供了理论依据。
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| 关 键 词： | 肌原纤维蛋白 超声波 谷氨酰胺转氨酶 凝胶性 蛋白结构 |
Effect of Modification on the Structure and Gel Properties of Porcine Myofibrillar Protein |
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| JIANG Guochuan,WANG Liyan,LIU Yachun,SUN Hongrui,ZHANG Jialin,LIU Xuejun,YAN Xiaohui.Effect of Modification on the Structure and Gel Properties of Porcine Myofibrillar Protein[J].Food Science,2019,40(19):89-95. |
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| Authors: | JIANG Guochuan WANG Liyan LIU Yachun SUN Hongrui ZHANG Jialin LIU Xuejun YAN Xiaohui |
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| Affiliation: | (1. College of Food Science and Engineering, Jilin Agricultural University, Changchun 130118, China; 2. Institute of Agro-food Technology, Jilin Academy of Agricultural Sciences, Changchun 130033, China; 3. Jilin Light Industry Design and Research Institute, Changchun 130021, China; 4. Finance and Taxation College, Jilin Business and Technology College, Changchun 130507, China) |
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| Abstract: | JIANG Guochuan;WANG Liyan;LIU Yachun;SUN Hongrui;ZHANG Jialin;LIU Xuejun;YAN Xiaohui(College of Food Science and Engineering,Jilin Agricultural University,Changchun 130118,China;Institute of Agro-food Technology,Jilin Academy of Agricultural Sciences,Changchun 130033,China;Jilin Light Industry Design and Research Institute,Changchun 130021,China;Finance and Taxation College,Jilin Business and Technology College,Changchun 130507,China) |
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| Keywords: | myofibrillar protein ultrasonic transglutaminase gel properties protein structure |
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