| 定点突变提高枯草芽孢杆菌L-天冬酰胺酶的活力及稳定性 |
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| 引用本文： | 张显,龙水清,饶志明,杨套伟. 定点突变提高枯草芽孢杆菌L-天冬酰胺酶的活力及稳定性[J]. 食品与生物技术学报, 2015, 34(11): 1128-1134 |
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| 作者姓名： | 张显 龙水清 饶志明 杨套伟 |
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| 作者单位： | 江南大学 生物工程学院,江苏 无锡 214122; 江南大学 工业生物技术教育部重点实验室,江苏 无锡 214122,江南大学 生物工程学院,江苏 无锡 214122; 江南大学 工业生物技术教育部重点实验室,江苏 无锡 214122,江南大学 生物工程学院,江苏 无锡 214122; 江南大学 工业生物技术教育部重点实验室,江苏 无锡 214122; 食品科学与技术国家重点实验室,江南大学,江苏 无锡 214122,江南大学 生物工程学院,江苏 无锡 214122; 江南大学 工业生物技术教育部重点实验室,江苏 无锡 214122 |
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| 摘 要： | L-天冬酰胺酶可以催化L-天冬酰胺转化为L-天冬氨酸和氨。它可以通过降解食品原料中的L-天冬酰胺而降低高温烹制食品中丙烯酰胺的含量。由于食品预处理环境的复杂性,只有具有高酶活且稳定的酶才能满足食品生产中的应用。作者通过点突变提高来源于Bacillus subtilis B11-06的L-天冬酰胺酶(Bs AII)的酶活和热稳定性。通过序列比对和同源模拟选择5个点进行突变,构建6个突变菌株。酶活测定结果表明,突变体酶S299N_(ansz)和P348A_(ansz)的酶活较Bs AII分别提高28%和32%。其中P348A_(ansz)的热稳定性和p H稳定性较Bs AII均有明显提高。本研究表明,第299和348位氨基酸残基对酶的催化作用有较大影响,对该酶的催化机理的研究提供了一定的基础,并提高了该酶的工业应用潜力。
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| 关 键 词： | L-天冬酰胺酶 定点突变 热稳定性 pH稳定性 |
Improving the Activity and Stability of L-Asparaginase from Bacillus subtilis by Site-Directed Mutagenesis |
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| ZHANG Xian,LONG Shuiqing,RAO Zhiming and YANG Taowei. Improving the Activity and Stability of L-Asparaginase from Bacillus subtilis by Site-Directed Mutagenesis[J]. Journal of Food Science and Biotechnology, 2015, 34(11): 1128-1134 |
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| Authors: | ZHANG Xian LONG Shuiqing RAO Zhiming YANG Taowei |
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