血管紧张素转化酶抑制二肽抑制ACE作用的柔性分子对接 |
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作者姓名: | 管 骁 刘 静 苏淅娜 韩 飞 王文高 申瑞玲 李景军 廖丽丽 |
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作者单位: | 1.上海理工大学医疗器械与食品学院,上海 200093;2.上海海事大学信息工程学院,上海 200135;3.国家粮食局科学研究院,北京 100037;4.上海良友(集团)有限公司,上海 200333;5.上海市粮食科学研究所,上海 200333;6.郑州轻工业学院食品与生物工程学院,河南 郑州 450002;7.江苏长寿集团股份有限公司,江苏 如皋 226500;8.桂林西麦食品集团,广西 桂林 541004 |
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摘 要: | 食源性血管紧张素转化酶(angiotensin Ⅰ-converting enzyme,ACE)抑制肽可有效抑制生物体内ACE活性,进而起到降压疗效,且作用温和,无副作用,是高血压治疗的理想药物,但其分子作用机制一直未有明确解释。本实验选取4 个代表性食源ACE抑制二肽(Gly-Phe、Gly-Tyr、Val-Phe、Ile-Tyr)为研究对象,采用柔性分子对接的方法研究它们与ACE的相互作用模型与分子机理。分子对接结果表明:氢键、亲水、疏水、静电等作用力同时对二肽与ACE的结合有贡献,但以氢键作用为主;ACE分子中Ala354、Glu384、Arg522等氨基酸残基为二肽与其结合的重要活性位点;ACE抑制二肽中氮端氨基对其抑制活性影响显著。通过以上分子机理研究可为指导开发强活性ACE抑制肽提供理论指导。
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关 键 词: | 血管紧张素转化酶 抑制二肽 分子对接 分子机理 |
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