| β-琼脂糖酶（AgaA7）在大肠杆菌中的表达、纯化及酶学性质研究 |
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| 引用本文： | 王广慧.β-琼脂糖酶（AgaA7）在大肠杆菌中的表达、纯化及酶学性质研究[J].佳木斯工学院学报,2008(3):416-420. |
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| 作者姓名： | 王广慧 |
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| 作者单位： | 绥化学院化学与制药工程系,黑龙江绥化152061 |
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| 基金项目： | 黑龙江省教育厅科学技术研究项目（项目编号：11511465）. |
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| 摘 要： | 为研究重组β-琼脂糖酶（AgaA7）基因的表达产物及其酶学性质,根据GeneBank中β-琼脂糖酶（AgaA7）基因的编码序列合成此基因后,将其克隆到表达载体pET-22b（＋）中,并在大肠杆菌BL21（DE3）中进行表达.纯化后的表达产物经SDS-PAGE检测其相对分子质量并测定其酶学性质.结果表明：重组酶的相对分子质量为～5.0×10^4,与预期相符.此酶最适反应pH是7.0,在pH58的缓冲液中最稳定;最适反应温度为50℃,在低于50℃时比较稳定.Na^＋,K^＋,Ca^2＋,Mg^2＋对重组酶活性影响不大,而Zn^2＋,Hg^2＋,Pb^2＋则对酶活性具有不可逆抑制作用.
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| 关 键 词： | β-琼脂糖酶(AgaA7) 表达 纯化 酶学性质 |
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