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Bestandsaufnahme zum Vorkommen von Lysinoalanin in milcheiwei?haltigen Lebensmitteln
Authors:Rudolf J Fritsch und Henning Klostermeyer
Affiliation:(1) Institut für Chemie und Physik der Süddeutschen Versuchs- und Forschungsanstalt für Milchwirtschaft der TU-München-Weihenstephan, Vöttinger Str. 45, D-8050 Freising-Weihenstephan, Bundesrepublik Deutschland
Abstract:Zusammenfassung Mit einer verbesserten Analysen-methode wurde in ca. 350 milcheiweißhaltigen Lebensmittelproben des Handels Lysinoalanin (LAL) spezifisch und quantitativ bestimmt. Das Gros der Proben stammte aus dem mitteleuropäischen Raum. In Rohmilch und pasteurisierten Milchprodukten war LAL nicht nachweisbar. UHT-Produkte (Milch, Milcherzeugnisse, Sahne) enthielten in der Regel kaum LAL, Erzeugnisse mit 60 ppm LAL im Protein waren nachweislich stärker wärmebelastet worden als allgemein üblich. Ungezuckerte Kondensmilch enthielt durchschnittlich 150 bis 250 ppm LAL, in gezuckerter Kondensmilch wurde LAL meist nur in Spuren bis etwa 40 ppm gefunden. Autoklavierte Flüssigprodukte wie Sterilmilch, Kaffeesahne und vor allem Babymilch-Formulakost wiesen 200–1160 ppm LAL im Eiweiß auf, wodurch zum Teil intensive Eiweißschädigung indiziert wurde. Die große Schwankungsbreite im LAL-Gehalt dieser Produktgruppe war in erster Linie auf unterschiedliche Temperaturbelastungen und Erhitzungszeiten zurückzuführen. Die Herstellung von Milch- und Molkenpulver, Säure- und Labcasein, Käse und Käseprodukten, sowie Baby-Milchformulanahrung in Pulverform führte zu keiner nennenswerten LAL-Bildung. Caseinate und Kopräzipitate zeigten stark streuende Werte von 0 bis 1530 ppm LAL im Eiweiß. Caseinate, die mit Carbonat- und Citratsalzen oder durch vorsichtige stufenweise Zugabe von Natronlauge unter ständiger pH-Kontrolle (pH < 8) aufgeschlossen wurden, enthielten maximal 250 ppm LAL im Eiweiß. Direkte Zugabe von Natronlauge und Temperaturen über 100 °C führen zu hohen LAL-Werten. Zahlreiche untersuchte Lebensmittel mit Milcheiweißzusatz (z. B. Schlagcremepulver, Kaffeeweißer, Desserteremepulver) zeigten stark differierende LAL-Mengen von 0 bis 1300 ppm, hoher LAL-Gehalt ist dabei in der Regel auf die Verwendung stark alkalibehandelter Caseinate zurückzuführen. In diätetischen Eiweißkonzentraten (z. B. Formuladiät), die granuliertes Casein-oder Molkeneiweiß enthielten, wurden LAL-Mengen bis zu 1 180 ppm gefunden. Einige Schaumproteine auf der Basis von partiell alkalihydrolysiertem Milcheiweiß wiesen extrem hohe LAL-Mengen bis zu 53 000 ppm auf und enthielten zum Teil auch freies LAL. In allen anderen Lebensmitteln kommt LAL anscheinend nur proteingebunden vor.
Study on the occurrence of lysinoalanine in food which contain milk proteins
Summary In 350 commercial samples of food and food ingredients containing milk protein lysinoalanine (LAL) was determined by an improved method. Most of the samples originated from the central European market. LAL was not detectable in fresh milk and pasteurized milk products. Ultra-High-Temperature(UHT)-products (milk, mixed milk and cream) generally did not contain LAL, samples with 60 ppm LAL i.p. (i.p. = in the protein) evidently had been heat treated to a greater extent than usual. In unsweetened evaporated and condensed milk LAL was present at an average of 150 ppm to 250 ppm i.p., whereas in most sweetened condensed milk samples there were only from traces up to 40 ppm LAL. Autoclave sterilized products such as sterilized milk, coffee cream and above all liquid infant milk formulas contained 200 to 1,160 ppm LAL i.p., the higher levels indicating intensive protein damage. The wide range of LAL in these samples was attributed to the diverse heat treatment — both in temperature and time. The production of powdered milk and whey, acid and rennet casein, cheese and cheese products as well as powdered infant milk formulas induced no appreciable LAL formation. LAL-levels in caseinates and coprecipitates diverged widely (0–1,530 ppm LAL i.p.). Conversion of casein curd into caseinate dispersion by carbonate and citrate salts or by a careful and gradual addition of hydroxide led to maximum LAL-levels of 250 ppm i.p. High LAL values resulted from direct addition of hydroxide and temperatures above 100 °C. In numerous food samples containing milk protein as an ingredient (e.g. whipped topping mix, coffee creamer, dessert cream) the degree of LAL varied from 0 to 1,300 ppm i.p.; the high values were attributed to the use of strong alkali treated cascinates. In dietetic protein concentrates (e.g. formula diet) containing granulated casein or whey protein LAL was found in relatively large amounts up to 1,180 ppm i.p. Some whipping agents from partially alkali hydrolyzed milk protein showed extremely high levels of LAL up to 53,000 ppm i.p. and some of the samples contained also free LAL. In all other kinds of food LAL seems to be exclusively present as protein-bound LAL.
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