光谱法研究小麦蛋白与直链淀粉的相互作用

为研究小麦蛋白与直链淀粉的相互作用机制，通过紫外光谱法、荧光光谱法及同步荧光法测定了结合常数、结合位点数和作用力类型等分子作用信息。结果表明：在不同温度下，直链淀粉能够有效猝灭4种蛋白的内源荧光，且猝灭常数随着温度的升高而降低，猝灭机制均属于静态猝灭。清蛋白和球蛋白与直链淀粉通过氢键和范德华力结合，是放热、焓驱动的自发过程，结合力较弱；醇溶蛋白和谷蛋白与直链淀粉主要通过疏水相互作用结合，是吸热、熵驱动的自发过程，结合力较强。同步荧光光谱表明，直链淀粉与清蛋白、球蛋白和醇溶蛋白的结合位点更接近酪氨酸残基，与谷蛋白的结合位点更接近色氨酸残基。在分子层面上系统地揭示了小麦蛋白与直链淀粉之间的作用机制，为淀粉基食品的研发与应用提供理论依据。