| 一株深海来源苏云金芽孢杆菌SWJS07所产蛋白酶的分离纯化及性质研究 |
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| 引用本文： | 赵谋明,郇惠杰,雷芬芬,崔春.一株深海来源苏云金芽孢杆菌SWJS07所产蛋白酶的分离纯化及性质研究[J].现代食品科技,2015,31(8):165-170. |
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| 作者姓名： | 赵谋明 郇惠杰 雷芬芬 崔春 |
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| 作者单位： | （华南理工大学轻工与食品学院，广东广州 510640）,（华南理工大学轻工与食品学院，广东广州 510640）,（华南理工大学轻工与食品学院，广东广州 510640）,（华南理工大学轻工与食品学院，广东广州 510640） |
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| 基金项目： | 国家高技术研究发展计划(863计划)课题(2012AA092104；2013AA102201-1)；海洋公益性行业科研专项（201305018-7）；广东省海洋经济创新发展区域示范专项（GD2012-D01-002） |
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| 摘 要： | 利用超滤、硫酸铵盐析、DEAE Sepharose Fast Flow阴离子交换柱层析、Sephadex G-75分子筛柱层析对一株南海深海来源菌苏云金芽孢杆菌(B.thuringiensis)SWJS07所产蛋白酶进行分离纯化,纯化后经SDS-PAGE鉴定达到电泳纯,相对分子质量为37.0 k Da,酶的比活力提高了6.39倍,回收率为37.14%。研究其酶学性质表明,该蛋白酶最适催化温度为55℃,在30℃~45℃下稳定性较高,保温300 min残留酶活在80%以上;最适p H 6.5,在p H 6.0~9.0蛋白酶稳定,4℃放置24 h残留酶活在80%以上;2 m M Ca2+、Mn2+对蛋白酶有不同程度的激活作用,而Hg2+、Cd2+、Al3+则强烈地抑制蛋白酶活;当在蛋白酶中添加2 m M Ca2+、Mn2+时,其最适催化温度分别为60℃和55℃,蛋白酶活分别提高了32.86%和28.35%,60℃保温30 min相对酶活基本保持不变,与纯酶(相对酶活残留21.02%)相比蛋白酶的热稳定性显著提高;EDTA-Na2可强烈抑制蛋白酶活,推测该蛋白酶属于金属蛋白酶。
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| 关 键 词： | 苏云金芽孢杆菌SWJS07 蛋白酶 分离纯化 酶学性质 |
| 收稿时间： | 2014/9/10 0:00:00 |
Purification and Characterization of Protease from Marine B. thuringiensis SWJS07 |
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| ZHAO Mou-ming,HUAN Hui-jie,LEI Fen-fen and CUI Chun.Purification and Characterization of Protease from Marine B. thuringiensis SWJS07[J].Modern Food Science & Technology,2015,31(8):165-170. |
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| Authors: | ZHAO Mou-ming HUAN Hui-jie LEI Fen-fen and CUI Chun |
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| Affiliation: | (College of Light Industry and Food Sciences, South China University of Technology, Guangzhou 510640, China),(College of Light Industry and Food Sciences, South China University of Technology, Guangzhou 510640, China),(College of Light Industry and Food Sciences, South China University of Technology, Guangzhou 510640, China) and (College of Light Industry and Food Sciences, South China University of Technology, Guangzhou 510640, China) |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | B thuringiensis SWJS07 protease purification characterization |
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