| 鸡蛋卵转铁蛋白铁结合能力及性质的研究 |
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| 引用本文： | 杜华英,吴磊燕,朱丽琴,杨武英,蒋艳,徐明生.鸡蛋卵转铁蛋白铁结合能力及性质的研究[J].现代食品科技,2015,31(4):109-114. |
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| 作者姓名： | 杜华英 吴磊燕 朱丽琴 杨武英 蒋艳 徐明生 |
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| 作者单位： | （江西农业大学食品科学与工程学院，江西省高校天然产物研究与开发重点实验室，江西南昌 330045）,（江西农业大学食品科学与工程学院，江西省高校天然产物研究与开发重点实验室，江西南昌 330045）,（江西农业大学食品科学与工程学院，江西省高校天然产物研究与开发重点实验室，江西南昌 330045）,（江西农业大学食品科学与工程学院，江西省高校天然产物研究与开发重点实验室，江西南昌 330045）,（江西农业大学食品科学与工程学院，江西省高校天然产物研究与开发重点实验室，江西南昌 330045）,（江西农业大学食品科学与工程学院，江西省高校天然产物研究与开发重点实验室，江西南昌 330045） |
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| 基金项目： | 江西省自然科学基金项目（20114BAB204026）；江西省教育厅项目（gjj98134） |
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| 摘 要： | 本试验研究了鸡蛋卵转铁蛋白与不同浓度铁离子的结合能力,以及卵转铁蛋白在不同p H值和Na HCO3条件下与铁离子的结合能力;采用差示扫描量热仪(DSC)和圆二色性(CD)光谱分析卵转铁蛋白铁饱和度对其热变性温度和结构的影响。结果表明,铁离子与卵转铁蛋白的摩尔比值在2.2左右时,卵转铁蛋白铁达到完全饱和;在中性和偏碱性的条件下,卵转铁蛋白对铁结合能力比较高;卵转铁蛋白铁结合能力随着Na HCO3浓度的增加而增强,当其浓度超过75 mmol/L以后,铁结合能力基本保持不变。卵转铁蛋白铁饱和度越高,其热变性温度越高,由去铁卵转铁蛋白的63.41℃到饱和铁卵转铁蛋白的83.29℃;去铁卵转铁蛋白比饱和铁卵转铁蛋白的远紫外CD光谱带更加趋于负值,α-螺旋含量有微小的减少,减少量为4.40%,而β-折叠、β-转角和其它的含量均有所增加,增加量分别:2.80%、1.20%、12.90%;在近紫外CD光谱区,饱和铁卵转铁蛋白的三级结构发生了较为明显的变化。
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| 关 键 词： | 卵转铁蛋白 铁结合能力 热变性温度 结构 |
| 收稿时间： | 8/5/2014 12:00:00 AM |
Analysis of the Iron-binding Capacity and Characteristics of Hen Egg Ovotransferrin under Different Conditions |
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| DU Hua-ying,WU Lei-yan,ZHU Li-qin,YANG Wu-ying,JIANG Yan and XU Ming-sheng.Analysis of the Iron-binding Capacity and Characteristics of Hen Egg Ovotransferrin under Different Conditions[J].Modern Food Science & Technology,2015,31(4):109-114. |
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| Authors: | DU Hua-ying WU Lei-yan ZHU Li-qin YANG Wu-ying JIANG Yan and XU Ming-sheng |
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| Affiliation: | (College of Food Sci-Eng, Jiangxi Agriculture University, Key Laboratory of Education in Natural Product Research and Development, Nanchang 330045, China),(College of Food Sci-Eng, Jiangxi Agriculture University, Key Laboratory of Education in Natural Product Research and Development, Nanchang 330045, China),(College of Food Sci-Eng, Jiangxi Agriculture University, Key Laboratory of Education in Natural Product Research and Development, Nanchang 330045, China),(College of Food Sci-Eng, Jiangxi Agriculture University, Key Laboratory of Education in Natural Product Research and Development, Nanchang 330045, China),(College of Food Sci-Eng, Jiangxi Agriculture University, Key Laboratory of Education in Natural Product Research and Development, Nanchang 330045, China) and (College of Food Sci-Eng, Jiangxi Agriculture University, Key Laboratory of Education in Natural Product Research and Development, Nanchang 330045, China) |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | ovotransferrin iron-binding capacity thermal denaturation temperature structure |
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