来源于酵母Yarrowia Lipolytica的酪蛋白激酶Ⅱ对食用蛋白质的磷酸化改性

从食用酵母Ｙ．Ｌｉｐｏｌｙｔｉｃａ中制取，纯化了酪蛋白激酶Ⅱ（ＣＫ－Ⅱ）（分子结构α＿２β＿２四个亚基组成。分子量为１５８Ｋ·Ｄａ），并用此酶对食用蛋白质牛奶酪蛋白及大豆球蛋白（７Ｓ）进行了磷酸化改性。结果表明：ＣＫ－Ⅱ的靶氨基酸是丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸；经磷酸化修饰后，底物的食用功能性质显著改善：在ＰＨ２～３．５及５．５～７．５范围内，磷酸化后的牛奶酪蛋白的溶解度提高约１０％～３０％，大豆球蛋白（７Ｓ）则提高１０％以上。此外，这两种蛋白的溶解度不仅与ＰＨ有关，而且受Ｃａ~（２＋）浓度的影响（随着Ｃａ~（２＋）浓度增加，溶解度降低）。但经ＣＫ－Ⅱ磷酸化改性后，与天然状态相比，这两种蛋白的溶解度受Ｃａ~（２＋）浓度的影响显著降低（ｔ－ｔｅｓｔ，Ｐ＝０．０１）。