|
|||||
|
|
| 欧文氏菌乳糖酶的分离纯化及其酶学性质研究 | |
| 引用本文： | 夏雨,成玉梁,赵莹,吕源玲,孙震.欧文氏菌乳糖酶的分离纯化及其酶学性质研究[J].食品与机械,2011,27(5). |
| 作者姓名： | 夏雨 成玉梁 赵莹 吕源玲 孙震 |
| 作者单位： | 江南大学食品学院,江苏无锡,214122 |
| 基金项目： | 江苏省自然科学基金(编号:BK2008103); 教育部博士点基金(编号:200802951022) |
| 摘 要： | 对欧文氏菌Erwinia sp.E5株所产β-半乳糖苷酶进行分离纯化,所得纯酶的比酶活为554.92U/mg.蛋白质。对纯化得到的酶进行酶学性质研究,其最适反应温度为40℃,在20℃保持40%以上的酶活力;该酶最适反应pH为7.0,在pH 6.5体系中保持95%的酶活力;Mg2+和Na+对该酶具有激活作用,而Ca2+为弱抑制剂。乳糖水解试验显示该酶在乳糖含量小于10%的反应体系中具有较高反应速率。 |
| 关 键 词： | 欧文氏菌 β-半乳糖苷酶 分离纯化 酶学性质研究 |
| 本文献已被 CNKI 万方数据 等数据库收录！ | |