假交替单胞菌JMUZ2重组κ-卡拉胶酶的异源表达和酶学性质 |
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引用本文: | 张成昊,朱艳冰,陈艳红,姜泽东,倪辉,李清彪.假交替单胞菌JMUZ2重组κ-卡拉胶酶的异源表达和酶学性质[J].化工学报,2021,72(7):3738-3746. |
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作者姓名: | 张成昊 朱艳冰 陈艳红 姜泽东 倪辉 李清彪 |
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作者单位: | 集美大学食品与生物工程学院,福建厦门361021;集美大学食品与生物工程学院,福建厦门361021;厦门大学化学化工学院,福建厦门361005 |
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基金项目: | 福建省自然科学基金项目(2020J01679);国家自然科学基金项目(41976124) |
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摘 要: | 将假交替单胞菌JMUZ2的κ-卡拉胶酶基因在大肠杆菌中异源表达,利用亲和层析对重组κ-卡拉胶酶进行分离纯化,表征重组酶的酶学性质,利用质谱分析κ-卡拉胶的酶解产物,并进行产物的抗氧化活性分析。结果表明,假交替单胞菌JMUZ2的κ-卡拉胶酶属于GH16家族,能专一性降解κ-卡拉胶,重组κ-卡拉胶酶的最适反应温度和pH分别为50℃和8.0,在40℃条件下处理1 h,保持约80%残余活力。重组酶对去垢剂Tween 20、Tween 80和Triton X-100有良好的耐受性。LC-MS分析显示,重组酶水解κ-卡拉胶的终产物为二糖和四糖。酶解产物对·OH自由基、DPPH自由基、ABTS自由基具有一定清除作用,还具有良好的还原能力。重组κ-卡拉胶酶的酶学性质及酶解产物的分析为该酶用于κ-卡拉胶寡糖绿色制备的应用奠定理论基础。
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关 键 词: | 假交替单胞菌 κ-卡拉胶酶 酶学性质 酶解产物 抗氧化活性 |
收稿时间: | 2020-12-16 |
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