基于光谱法和计算模拟研究PFBSK与HSA 的相互作用

采用分子对接、动力学模拟和荧光光谱法研究全氟丁基磺酸钾( PFBSK) 和人血清白蛋白( HSA) 的相互作用机制。分子对接分析表明，PFBSK 在HSA 的位点Ⅱ处以氢键作用力稳定结合。动力学模拟的结果表明，PFBSK 与HSA 相互作用产生的复合物具有良好的稳定性，并使HSA 的构象发生改变。结合自由能贡献分析表明，AＲG348、AＲG484、AＲG485、ALA449 为PFBSK 与HSA 结合的关键氨基酸残基。荧光光谱试验显示PFBSK 和HSA 的结合淬灭了HSA 的内源性荧光，淬灭机制为静态淬灭。根据热力学参数吉布斯自由能( ΔG ＜ 0) 、焓变( ΔH ＜ 0) 和熵变( ΔS ＜ 0) ，可推断PFBSK 和HSA 的相互作用力主要是氢键和范德华力，这与分子对接和结合自由能分析结论一致。