首页 | 本学科首页   官方微博 | 高级检索  
     

纳豆激酶分离纯化及纤溶活性研究
引用本文:王萍,陈钧,杨小明,鲍艳霞.纳豆激酶分离纯化及纤溶活性研究[J].食品科学,2005,26(2):59-63.
作者姓名:王萍  陈钧  杨小明  鲍艳霞
作者单位:1. 江苏大学生环学院制药工程系,江苏,镇江,212013;江西农业大学动物科学技术学院,江西,南昌,330045
2. 江苏大学生环学院制药工程系,江苏,镇江,212013
摘    要:经过生理盐水浸提、(NH4)2SO4分级沉淀、Sephadex G-100凝胶层析等纯化步骤,从纳豆中获得层析纯的纳豆激酶,纯化倍数15.6,回收率10.2%,SDS-PAGE电泳显示为二个组分,分子量在29000左右。对其纤溶性质研究表明:纳豆激酶活性的最适pH为8.0,pH6~10溶液中40℃以下基本稳定,pH<5失去纤溶活性;模拟胃环境的酸性条件下,粗酶失去纤溶活性,而纳豆生理盐水浸提液纤溶活性保持25%;SDS-PAGE电泳显示,胰蛋白酶对纳豆激酶成分没有降解作用;体外溶栓作用表明,纳豆激酶溶解纤维蛋白的方式是直接溶解,而不是通过激活纤溶酶原。

关 键 词:纳豆激酶  分离纯化  纤溶活性
文章编号:1002-6630(2005)02-0059-05

Research on Purification and Fibrinolytic Activity Assay of Nattokinase from Natto
WANG Ping,CHEN jun,YANG Xiao-min,BAO Yan-Xia.Research on Purification and Fibrinolytic Activity Assay of Nattokinase from Natto[J].Food Science,2005,26(2):59-63.
Authors:WANG Ping  CHEN jun  YANG Xiao-min  BAO Yan-Xia
Affiliation:WANG Ping1,2,CHEN jun1,YANG Xiao-Min1,BAO Yan-Xia1
Abstract:
Keywords:nattokinase  purification  fibrinolytic activity
本文献已被 CNKI 万方数据 等数据库收录!
点击此处可从《食品科学》浏览原始摘要信息
点击此处可从《食品科学》下载全文
设为首页 | 免责声明 | 关于勤云 | 加入收藏

Copyright©北京勤云科技发展有限公司  京ICP备09084417号