氨苄青霉素与牛血清蛋白结合作用的研究

模拟人体pH的条件,在不同温度下,采用荧光光谱和同步荧光光谱,研究了氨苄青霉素与牛血清蛋白(BSA)的相互作用。研究表明,在pH7.38的Tris-HCl缓冲体系中,氨苄青霉素和牛血清蛋白发生内源荧光猝灭,属于静态猝灭机制。计算得到牛血清蛋白与氨苄青霉素在17和37℃下静态猝灭的猝灭常数分别为5.40078×1011和5.92449×1011L.mol-1.s-1,结合常数分别为1.26×104和2.76×104L/mol,结合点位数均为1。根据热力学方程得出氨苄青霉素与牛血清蛋白相互作用的参数,ΔH0,ΔS0说明了氨苄青霉素与牛血清蛋白相互作用以疏水作用为主,同时也存在静电引力。用同步荧光研究了氨苄青霉素对BSA构象的影响。     

荧光光谱法研究盐酸二甲双胍与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了盐酸二甲双胍与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用以及常见金属离子对盐酸二甲双胍和BSA相互作用的影响。在λex=282nm、λem=340nm的条件下,测定了不同温度下盐酸二甲双胍对BSA的荧光猝灭光谱以及铜离子、镁离子存在下的荧光猝灭光谱。根据Stern-Volmer方程求得563K、567K、571K时盐酸二甲双胍与BSA相互作用的动态猝灭常数KSV分别为7.212L·mol-1、7.926L·mol-1、9.227L·mol-1,动态猝灭速率常数Kq分别为7.212×108 L·mol-1·s-1、7.926×108 L·mol-1·s-1、9.227×108 L·mol-1·s-1,相互作用的热力学参数ΔG、ΔH、ΔS的平均值分别为-5.32kJ·mol-1、23.95kJ·mol-1、95.64J·mol-1·K-1,结合常数Ka分别为3.75L·mol-1、4.90L·mol-1、12.63L·mol-1,结合位点数n的平均值为0.9206,在金属离子存在下,KSV和Ka均降低。表明,盐酸二甲双胍对BSA的荧光猝灭为动态猝灭且二者之间的相互作用力为疏水作用力,金属离子的存在不利于盐酸二甲双胍与BSA的结合,削弱了盐酸二甲双胍与BSA的相互作用。     

甲硝唑与牛血清白蛋白相互作用的热力学特征研究

在模拟人体生理条件下,用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和紫外可见吸收光谱等,研究了25℃、31℃和38℃下甲硝唑(MET)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的热力学特征.采用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程和热力学方程等分析实验数据,得到了相互作用常数KLB的平均值为3.116×104L·mol-1,热力学参数ΔHθ、ΔGθ和ΔSθ的平均值分别为-1.259 kJ·mol-1、-25.73 kJ·mol-1和80.47 J·K-1,结合位点数的平均值为1.086;实验表明,MET与BSA可结合形成具有一定结构的复合物,其荧光猝灭作用更符合静态猝灭作用特征,主要作用力可能是静电力.为研究MET的治病机制、生物学效应和生态环境效应等提供了重要信息.     

苯甲酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱、三维荧光光谱、同步荧光光谱研究了苯甲酸与牛血清白蛋白(BSA)分子之间的相互作用机制、特征及苯甲酸对牛血清白蛋白构象的影响。根据不同温度下苯甲酸对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,利用Stem-Volmer和Lineweaver-Burk方程和热力学方程分别处理实验数据,求得它们之间的结合常数K为1.096×103L/mol、结合位点数n为1.12(20℃),ΔH=-31.8 kJ/mol,ΔG=-17.1 kJ/mol,ΔS=-50.2 J.mol-1.K-1。研究发现苯甲酸对BSA内源性荧光的猝灭作用属于静态猝灭,苯甲酸与BSA分子之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,两者之间的主要作用力类型为氢键力或范德华力。     

荧光光谱法研究吲哚美辛与牛血清白蛋白结合作用的热力学特征

在模拟动物体生理条件下,用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和紫外可见吸收光谱,研究了不同温度下吲哚美辛(IDT)与牛血清白蛋白(BSA)结合作用的光谱行为.结果表明,IDT对BSA有较强的荧光猝灭作用.用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程和热力学方程等处理实验数据,得到了在25℃、31℃和38℃下,结合反应的生成常数KLB平均值为2.081×105L·mol-1、热力学参数平均值ΔHθ、ΔGθ和ΔSθ分别为-10.43 kJ·mol-1、-31.13 kJ·mol-1和67.94 J·K-1;发现IDT与BSA结合可形成具有一定结构的复合物,其荧光猝灭作用更符合静态猝灭作用特征,作用力可能主要是静电力;同时探讨了IDT对BSA构象的影响.为研究IDT的毒理作用、生态环境效应和生物学效应等提供了重要信息.     

光谱法研究6-苄氨基嘌呤与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法、紫外光谱法、圆二色光谱法等方法研究了6-苄氨基嘌呤(6-BA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。结果表明,6-BA可以显著猝灭BSA的荧光,其猝灭机制为静态猝灭。6-BA与BSA的结合常数在293K、298 K和308 K时分别为2.4×104L.mol-1、2.6×104L.mol-1和3.1×104L.mol-1,两者之间存在一个结合位点。体系的焓变ΔH和熵变ΔS分别为14.2 kJ.mol-1和132.1 J.mol-1.K-1,说明6-BA与BSA之间主要以疏水作用力相互结合。根据F rster非辐射能量转移理论,6-BA与BSA间的结合距离为2.99 nm、能量转移效率为0.24。紫外光谱和圆二色光谱分析表明,6-BA可以导致BSA构象发生改变。     

醋氯芬酸对牛血清白蛋白光谱特性及构象的影响

研究醋氯芬酸(ACE)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用机制,利用荧光法和紫外法进行测定.测定结果显示,ACE对BSA的荧光猝灭源于静态和动态混合猝灭.295、305、310 K温度下,ACE与BSA的结合常数分别为6.14×105、3.25×105、1.75×105 L·mol-1.负值的焓(ΔH)和(ΔS)熵,...     

二氢杨梅素锌与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱法研究了二氢杨梅素锌(DMY-Zn)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,激发波长为288 nm时,BSA的发射峰位于341 nm,DMY-Zn对BSA有较强的荧光猝灭作用。由Stern-Vol mer方程计算出DMY-Zn与BSA体系荧光动态猝灭常数(KSV)可知,DMY-Zn对BSA内源荧光的猝灭机制属于静态猝灭,由Lineweav-er-Burk方程计算出静态猝灭常数为3.180×104L.mol-1;且在BSA分子上荧光敏感部位有1个结合位点,结合常数为9.60×105L.mol-1。     

荧光分析法研究水杨酸磺胺类似物与牛血清白蛋白的作用机制

采用荧光分析法研究了4个水杨酸磺胺类似物Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ在不同温度(25℃、30℃、35℃)时与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:4个水杨酸磺胺类似物与BSA发生荧光猝灭的作用机理为静态猝灭。在25℃时,4个水杨酸磺胺类似物与BSA的结合常数分别为3.87×105 L·mol-1、9.24×104 L·mol-1、2.04×105 L·mol-1、2.06×105 L·mol-1,4个结合体系的结合位点都近似为1。类似物Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ与BSA的结合作用力主要为疏水作用力,而类似物Ⅳ与BSA的结合作用力主要为氢键和范德华力。同步荧光光谱显示,4个类似物均没有发生蓝移或者红移,表明这4个类似物对BSA的色氨酸残基(Trp residues)及酪氨酸残基(Tyr residues)微环境几乎没有影响。     

槲皮素钕配合物与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

在p H为7.40的Tris缓冲体系下,利用荧光光谱法及紫外-可见吸收光谱法研究了槲皮素钕配合物与牛血清白蛋白(BSA)相互作用。研究表明:槲皮素钕配合物对BSA有较强的荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭。依据Stern-Volmer方程得出25℃,29℃,33℃,37℃下槲皮素钕配合物与BSA的结合常数分别为1.520×106 L·mol-1、8.293×105 L·mol-1、6.833×105 L·mol-1、6.314×105 L·mol-1,发现随温度上升结合常数k值下降,二者之间的结合位点数为1;根据F?rster非辐射能量转移理论求得槲皮素钕配合物与BSA作用的结合距离为2.56 nm。     

荧光分光光度法研究氯霉素与蛋白质的相互作用

用荧光分光光度法研究了在模拟人体生理条件pH=7.38下,氯霉素与牛血清蛋白结合反应特征,研究发现氯霉素对牛血清蛋白有较强的荧光猝灭作用,计算得到牛血清蛋白与氯霉素在17℃和37℃下静态猝灭的猝灭常数分别为1.41×10~(12)L·mol~(-1)·s~(-1)和1.35×10~(12)L·mol~(-1)·s~(-1),结合常数分别为1.29×10~5和2.54×10~5L·mol~(-1),结合点位数均为1。根据热力学参数说明了氯霉素与牛血清蛋白相互作用以疏水作用为主,同时也存在静电引力。     

一种吡喃并噻吩并嘧啶酮衍生物与牛血清白蛋白的相互作用研究

采用荧光光谱法,研究了不同温度下、pH值为7.4时,3-对氯苯基-2-(四氢吡咯-1-基)-5,6,8-三氢吡喃并[3′,4′:4,5]噻吩并[2,3-d]嘧啶-4(3H)-酮(PPTP)与牛血清白蛋白的相互作用;计算了不同温度下二者的结合常数和结合位点数;并用同步荧光技术讨论了PPTP衍生物对牛血清白蛋白构象的影响....     

Characterization of the Interaction between Eupatorin and Bovine Serum Albumin by Spectroscopic and Molecular Modeling Methods

This study investigated the interaction between eupatorin and bovine serum albumin (BSA) using ultraviolet-visible (UV-vis) absorption, fluorescence, synchronous fluorescence, circular dichroism (CD) spectroscopies, and molecular modeling at pH 7.4. Results of UV-vis and fluorescence spectroscopies illustrated that BSA fluorescence was quenched by eupatorin via a static quenching mechanism. Thermodynamic parameters revealed that hydrophobic and electrostatic interactions played major roles in the interaction. Moreover, the efficiency of energy transfer, and the distance between BSA and acceptor eupatorin, were calculated. The effects of eupatorin on the BSA conformation were analyzed using UV-vis, CD, and synchronous fluorescence. Finally, the binding of eupatorin to BSA was modeled using the molecular docking method.     

荧光法研究表面活性剂CTAB与蛋白质的相互作用

应用荧光光谱法研究了十六烷基三甲基溴化铵(CTAB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制。实验结果表明,CTAB主要以静态猝灭的方式使得BSA的荧光强度显著降低;求得它们在l6℃和25℃温度下的结合常数以及结合位点数n;计算得出CTAB与牛血清白蛋白的相关热力学参数(25℃);CTAB和BSA主要凭借范德华力和氢键作用结合。同时以芘为荧光探针、二苯甲酮为猝灭剂,用稳态荧光探针法测定了CTAB的临界胶团浓度(CMC)与不同表面活性剂浓度下的胶团聚集数(N)并研究了BSA对其临界胶团聚集数的影响。且用同步荧光技术考察了十六烷基三甲基溴化铵对牛血清白蛋白构象的影响。     

荧光光谱法研究橙皮素与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱技术研究了橙皮素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究发现橙皮素对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭过程,由热力学参数焓变△rHm=-60.543 kJ·mol<'-1>,熵变△rSm-114.121J-mol<'-1>均小于零,判断橙皮素与BSA之间主要靠氧键和范德华力相结合,生成自由能变(△rGm)为负值,...     

荧光光谱法研究二氢卟吩e6和锌二氢卟吩e6与牛血清白蛋白的相互作用

应用紫外光谱和荧光光谱法研究二氢卟吩e6(Ce6)和锌二氢卟吩e6(ZnCe6)分别与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。通过紫外光谱、荧光光谱、光照实验,探讨了两种物质与BSA相互作用的荧光猝灭光谱特征、猝灭机理、与BSA结合反应及光照的影响。结果表明,Ce6和ZnCe6都可与BSA发生相互作用,Ce6和ZnCe6浓度的变化会引起Ce6、ZnCe6与BSA之间能量转移的变化,Ce6的猝灭程度要比ZnCe6强,猝灭机制是由静态猝灭引起的。Ce6与BSA的结合能力强于锌二氢卟吩e6,结合位点数均接近1,结合的作用力类型主要为范德华力和氢键作用力。Ce6-BSA和ZnCe6-BSA复合物均有光漂白特性,光漂白机制均为光学修饰型引起的,这种机制有利于提高光动力治疗(PDT)效果。     

光谱法研究十二烷基苯磺酸钠与牛血清白蛋白的相互作用

在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液体系中,通过荧光光谱法研究了十二烷基苯磺酸钠与牛血清白蛋白的相互作用。运用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程计算了其相互间的猝灭常数、结合常数及结合位点数,在298,308和318K时的表观结合常数分别为0.4108,0.3605和0.048 98 L.μmol-1,其相应的结合位点数分别为1.044,1.041和0.9026,利用热力学参数确定了分子间的作用过程是自发的,作用力主要是静电作用力。同步荧光光谱表明相互作用对蛋白质构象影响不大。     

荧光猝灭法研究Mn（Ⅱ）和Zn（Ⅱ）与牛血清白蛋白的结合竞争

应用荧光光谱法研究了Mn（Ⅱ）与牛血清白蛋白（BsA）间的结合作用;采用荧光猝灭法计算出不同温度下Mn（Ⅱ）与BSA结合的结合常数、结合位点数、热力学参数;采用同步荧光技术考察了Mn（Ⅱ）对BSA构象的影响,并讨论了Mn（Ⅱ）与BSA的结合模式。结果表明,Mn（Ⅱ）与BSA的结合位点数为1,猝灭过程为动态猝灭,结合过程主要是熵驱动,相互作用力主要为疏水作用力。在此基础上采用荧光猝灭法进一步研究了Mn（Ⅱ）-BSA-Zn（Ⅱ）双金属体系中Mn（Ⅱ）、Zn（Ⅱ）与BSA的相互作用;在Stern-Volmer方程的基础上推导出双金属体系中荧光猝灭的缔合公式;在与单金属体系对比后,推测出Zn（Ⅱ）会竞争Mn（Ⅱ）与BSA的结合。     

荧光光谱研究吡虫啉与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱、紫外光谱法研究了农药吡虫啉与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,农药分子与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移。测定了不同温度下该反应的表观结合常数KA、结合位点数n及结合热力学参数,热力学参数的变化表明上述作用过程是自由能降低的自发分子间作用过程,农药分子与BSA之间以氢键和范德华作用力为主;根据F rster能量转移理论,测得供体与受体间结合距离r与能量转移效率E;并用同步荧光技术考察了农药分子对BSA构象的影响。     

La3+和Dy3+壳聚糖配合物与牛血清白蛋白相互作用

在模拟人体生理条件下,利用荧光、紫外-可见吸收和同步荧光光谱法研究了水溶性壳聚糖(CS)及两种壳聚糖稀土配合物(CS-La和CS-Dy)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用. 紫外吸收光谱分析表明,CS, CS-La和CS-Dy相互作用的最大吸收峰强度都增加. 用Stern-Volmer方程分别对荧光光谱的实验数据进行分析,发现CS-La对BSA的荧光猝灭作用属于静态荧光猝灭,反应生成新的复合物. 而CS和CS-Dy对BSA的荧光猝灭作用有静态荧光猝灭和动态猝灭,发生了分子内的非辐射能量转移. 求得三种物质在室温和体温的情况下与BSA相互作用过程的结合常数KA [291 K, CS-BSA: 1.807′104 L/(g·s), CS-La-BSA: 3.065′104 L/(g·s), CS-Dy-BSA: 2.193′104 L/(g·s); 310 K, CS-BSA: 2.665′104 L/(g·s), CS-La-BSA: 2.022′104 L/(g·s), CS-Dy-BSA: 7.246′104 L/(g·s)]和相关热力学参数;确定了CS和CS-Dy与BSA之间的主要作用力是静电和疏水作用力,而CS-La与BSA之间的作用力主要为范德华力和氢键等作用力. 同步荧光光谱表明,CS, CS-La和CS-Dy均对牛血清白蛋白的构象和所处的微环境产生影响.