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本文目的是研究磷脂酶A1的固定化条件并将固定化酶用于脱胶过程。以磁性Fe3O4/SiOx-g-P(GMA)复合粒子为载体,考察不同的固定化条件对固定化酶相对酶活的影响,然后将制得的磁性固定化PLA1用于大豆油脱胶中,并对其酶活再生进行有益研究。结果表明,最优固定化条件为:酶液添加量20mL,pH6.0,反应时间5h,此时酶活力最高;最佳脱胶条件为:反应时间6h、反应温度55℃、加酶量0.12g/kg、油相起始pH6.0。在最优条件下进行脱胶试验,测定脱胶油中的磷含量为12.5mg/kg,脱胶效果较好。将再生的磁性固定化磷脂酶A1再用于大豆油脱胶中,延长了磁性固定化磷脂酶A1的利用时间,降低了大豆油酶法脱胶的生产成本。 相似文献
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以非洲山毛豆毛油为试验材料,研究了酸法脱胶与酶法脱胶工艺参数对其脱胶效果的影响.在单因素试验基础上,通过正交试验得出柠檬酸辅助脱胶的最佳条件为:柠檬酸添加量3.0 g/kg,脱胶温度70℃=,加水量4.5%,脱胶时间30 min.该条件下磷脂脱除率达93.95%,脱胶油的磷含量为28.91 mg/kg.利用均匀设计法确定了磷脂酶脱胶的最佳工艺参数为:脱胶时间5.5 h,酶添加量0.60 IU/g,脱胶温度57℃,加水量3.7%,pH 4.7.在此条件下脱胶油的磷含量为9.853 6mg/kg.试验证明,采用酶法可有效去除非水化磷脂,达到更好的脱胶效果. 相似文献
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酶促大豆油脱胶的研究 总被引:7,自引:0,他引:7
探讨了大豆毛油在脱胶过程中利用LecitaseNovo磷脂酶作催化剂水解磷脂分子,在温和的条件下将毛油中水合的和非水合磷脂转变成溶血磷脂,从而能够用离心操作使其与水相一起被分离出来。通过对酶浓度、反应温度、反应时间、水分含量、pH值、搅拌速度等多项单因素的考查,得到大豆毛油的酶法脱胶工艺,该法的工艺参数为:酶浓度42μL/kg、反应温度42~44℃、反应时间2h、水分含量为1.2%左右、pH4.5、搅拌速度为120r/min,经离心分离去除胶质,可得到高质量的大豆磷酯和脱胶油. 相似文献
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《粮食与油脂》2017,(3):81-86
比较磁化水辅助磷脂酶Lecitase Ultra和去离子水辅助磷脂酶Lecitase Ultra对大豆油脱胶率的影响。在单因素试验基础上,利用Plackett–Burman试验设计筛选出对脱胶率影响显著的因素,并利用Box–Benhnken试验设计优化磁化水辅助磷脂酶对大豆油脱胶工艺。最佳脱胶工艺条件为磁化水添加量3%、酶添加量34 mg/kg、反应时间3.2 h、反应温度46℃、pH 4.8,大豆油的脱胶率可达95.03%,在同等条件下,磁化水比去离子水脱胶率提高了4.54%。磁化水辅助磷脂酶Lecitase Ultra可以有效降低大豆油中磷脂含量,为工业生产提供有力的参考依据。 相似文献
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以红花籽油为原料,采用不同脂肪酶水解以提高多不饱和脂肪酸水解率。研究酶添加量、酶解温度、pH、超声时间对水解率的影响,通过响应面实验结果表明:米曲霉脂肪酶酶加量300 U/g、温度39℃、pH7.0、酶解10 h为最佳工艺条件,此时酶解红花籽油的水解率最高,达到89.37%±0.19%。 相似文献
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固定化磷脂酶A1水解卵磷脂的研究 总被引:4,自引:0,他引:4
对固定化磷脂酶A1水解卵磷脂的条件进行优化,经正交试验确定最佳的酶解条件,即酶解温度为50℃,反应溶液pH为8.0,2%溶血磷脂4mL酶解时间10h,且酶解溶液中加入溶血磷脂对磷脂的水解影响最显著。 相似文献
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以大豆毛油为原料,添加磷脂酶进行酶法脱胶,通过生产实际应用,确定酶法脱胶工艺参数为:磷脂酶A1和磷脂酶C混合酶用量45 mg/kg,pH 5,加水量2%,反应温度52℃,反应时间2h.在此条件下,脱胶油磷含量可降至5 mg/kg,精炼成品油总磷含量可降至1.4 mg/kg,非水化磷脂去除率达到99.3%以上,精炼成品油得率可达97.3%.对比特殊脱胶方法,精炼成品油经济效益提高了74.42元/t. 相似文献
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酯化改性可以赋予多糖诸多新的优异性能,拓宽工业应用前景。作为生物催化剂的酶可以在有机溶剂中对多糖进行对映选择性、区域选择性的酯化,具有条件温和、步骤简单、无须基团保护、产物可生物降解等优点,符合绿色化学的理念。本文从酶催化多糖酯合成的影响因素、多糖酯的酶催化制备方法方面综述了酶催化多糖酯化反应的研究进展。 相似文献
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为充分改善血红蛋白的感官质量并扩大其应用范围,本实验以猪血为原料,以猪血红蛋白为研究对象,采用6种食品级商业蛋白酶Alcalase 2.4L,胰蛋白酶,Flavourzyme,AS1398中性蛋白酶,木瓜蛋白酶及胃蛋白酶在各自最适反应条件下分别酶解猪血红蛋白480min,以产物色泽为评价指标,筛选出木瓜蛋白酶为最佳水解用酶。其酶解液接近无色,透明、清澈,感官质量得到了很大提升。其酶解条件为底物浓度5%,酶与底物比100U/g,温度37℃,pH值6.5。各蛋白酶水解液的色泽由浅至深依次为:木瓜蛋白酶,Flavourzyme,AS1398中性蛋白酶,胰蛋白酶,胃蛋白酶和Alcalase 2.4L。 相似文献
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利用PCR从噬琼胶菌AL1中扩增琼胶酶基因,将其克隆至表达载体p ET-28a;表达产物用亲和层析纯化,研究重组酶的酶学性质;利用薄层色谱和质谱鉴定酶解产物,并测定酶解产物的还原能力和清除DPPH、ABTS+和·OH自由基的能力,分析酶解产物的抗氧化活性。结果表明,来自噬琼胶菌AL1重组琼胶酶的分子质量为105 ku。该琼胶酶能专一地降解琼脂,为β-琼胶酶。重组琼胶酶在50℃和p H 7.0表现出最大酶活力,在50℃以下,p H 5.00~11.00宽p H范围内稳定性良好,说明该重组酶具有良好的热稳定性和p H稳定性。经薄层色谱和质谱鉴定酶解产物为新琼二糖,该酶解产物对·OH、ABTS和DPPH自由基的半数抑制剂量IC50分别为1.28 mg/mL、3.46 mg/mL和9.87 mg/mL,还原能力较强,说明该酶解产物具有良好的抗氧化活性。 相似文献
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