热处理时间对鸭肉肌原纤维蛋白凝胶的风味吸附能力影响

为了弄清热处理时间对肌原纤维蛋白凝胶的风味吸附能力影响,本文建立了肌原纤维蛋白与几类常见的肉类挥发性风味化合物(醇类、醛类、酮类、酯类)相互作用体系,研究了80℃热处理0~20 min过程中肌原纤维蛋白凝胶表面疏水性、二级结构、风味吸附能力的变化。结果表明,肌原纤维蛋白凝胶风味吸附能力的改变主要集中在加热0~5 min,在该时段内,肌原纤维蛋白凝胶对戊醇、己醇、2-丁酮、2-庚酮及乙酸乙酯的吸附能力显著增强(p0.05);其表面疏水性显著升高(p0.05),α-螺旋结构相对含量从37.48%降至33.44%(p0.05),β-折叠结构由31.15%增至36.26%(p0.05),β-转角结构由20.54%降低至15.52%(p0.05),无规则卷曲16.12%降低至14.78%。热处理导致肌原纤维蛋白凝胶风味吸附能力的改变可能是由于其使得疏水基团暴露、二级结构发生了改变。     

氯化钠对肌原纤维蛋白与风味物质相互作用的影响

为了阐明氯化钠浓度对肌肉蛋白风味吸附特性的影响和相关原理,选取17种典型性醇类、醛类、酮类和酯类化合物,研究0.0~1.0 mol/L氯化钠浓度对肌原纤维蛋白与上述物质的吸附关系,以及对蛋白结构的影响。结果表明,肌原纤维蛋白的表面疏水性在氯化钠浓度0.0~0.4 mol/L时显著升高,在0.4~1.0 mol/L时显著下降;氯化钠浓度在0.0~0.4 mol/L时α-螺旋和β-折叠转化为β-转角,之后无显著变化;肌原纤维蛋白对醇类吸附很弱,随氯化钠浓度升高,醇类、酮类和醛类吸附性总体降低;酯类吸附性在氯化钠浓度0.0~0.4 mol/L时趋于下降,在0.4~1.0 mol/L时趋于升高。蛋白对醛、酮吸附的下降,前期可能是由于二级结构改变导致席夫碱结合位点被屏蔽,后期可能是由于疏水作用力下降;对酯类的吸附作用变化趋势与疏水性相反,是由于静电相互作用为主要结合力。