热诱导对麦醇溶蛋白-芦丁相互作用及其乳化特性的影响

采用同步荧光光谱、紫外可见吸收分光光谱、拉曼光谱分析热诱导条件(25,60,80,100 ℃,30 min)对麦醇溶蛋白-芦丁相互作用及其复合物乳化能力的影响。通过测定粒径、电位、热稳定性、乳化活性与乳化稳定性指标,分析热诱导条件下复合物功能性质的变化。结果:适当热处理(80 ℃)对复合物溶液的粒径【增至(330.34±2.70) nm】与电位【增至(19.30±0.67)mV】有显著的影响,可促进蛋白质结构展开,提高复合物的乳化特性。80 ℃处理的复合物乳化活性和稳定性最高,分别为(105.71±0.86) m2/g与(85.94±2.92) min。本结果为麦醇溶蛋白的功能改性、结构修饰研究提供了试验数据。     

NaCl浓度对麦醇溶蛋白与槲皮素相互作用的影响

利用荧光光谱、紫外光谱、傅里叶变换红外光谱法,研究不同NaCl浓度下麦醇溶蛋白（gliadin,G）与槲皮素（quercetin,Q）的相互作用。荧光光谱分析结果表明：不同NaCl浓度下,Q导致G荧光猝灭现象的发生,且随NaCl浓度的增大,荧光强度伴随明显蓝移现象（10?nm左右）;当Q浓度为50?μmol/L时,荧光猝灭率为96%～98%,表明两者发生强相互作用;Q对G产生静态或动、静态结合的猝灭作用;50?mmol/L?NaCl浓度下,G与Q的结合常数（Ka）和结合位点数（n）数值最大,为4.87×107?L/mol和1.477?1,说明添加适量NaCl有利于相互作用的增强。热力学数据分析结果表明：50?mmol/L?NaCl浓度下,G与Q之间主要为疏水作用力,而其他NaCl浓度下,G与Q之间主要为氢键相互作用。同步光谱和紫外光谱分析结果表明：Q改变了G中芳香族氨基酸所处的微环境,使蛋白分子构象发生变化,且色氨酸残基对蛋白固有荧光的猝灭贡献更大。傅里叶变换红外光谱和拉曼光谱分析结果表明：在特定NaCl浓度下G与Q存在特定作用方式,氢键或疏水相互作用在复合物的形成中起重要作用,蛋白质的二级、三级结构及氨基酸侧链微环境发生改变。研究结果证明,NaCl浓度影响蛋白-多酚的相互作用,添加适量NaCl有利于G和Q的结合以及蛋白质的构象变化。本研究为Q作为一种天然食品添加剂应用于小麦制品提供了理论基础和科学依据。     

超声处理对麦醇溶蛋白/芦丁相互作用及结构特性的影响

为探究超声条件下麦醇溶蛋白与芦丁的相互作用，将麦醇溶蛋白（对照）和芦丁-麦醇溶蛋白复合物经过不同的超声功率（0、150、300、450、600 W）处理20 min后，通过内源荧光光谱、同步荧光光谱、紫外扫描光谱检测超声功率对麦醇溶蛋白与芦丁相互作用的影响，测定麦醇溶蛋白与芦丁复合物的表面疏水性、游离巯基含量、热稳定性以及微观结构的变化。结果表明，不同超声功率处理会影响麦醇溶蛋白与芦丁之间的相互作用。与未超声的复合物相比，超声后芦丁-麦醇溶蛋白复合物的表面疏水性和游离巯基含量均增加，最高分别达到（37.00±0.47）μg、（10.59±0.42）μmol/g。加入芦丁后，复合物的热稳定性提高，呈现疏松多孔的微观结构。研究结果可为麦醇溶蛋白的功能改性、结构修饰提供参考。     

植物多酚与花生致敏蛋白相互作用及脱敏机理研究进展

花生过敏是最主要的食物过敏类型之一,花生致敏蛋白是主要致敏物质。当前解决花生过敏的方法如热加工法、基因工程方法和酶处理法等存在效率低,安全风险高、易破坏营养成分等缺点。植物多酚是一种天然植物活性物质,具有广泛的生理功能,如抗氧化、降糖、抗炎等,利用植物多酚与花生致敏蛋白相互作用是解决花生过敏的一项新途径,已有文献报道植物多酚具有抗过敏作用。本文主要阐述植物多酚与花生致敏蛋白的相互作用及植物多酚降低花生蛋白致敏性的潜在机理,并对该研究方向进行展望,以期为利用植物多酚解决花生过敏提供新思路。