虾夷扇贝活力变化对其呈味特性的影响研究

目的 研究虾夷扇贝活力变化对于呈味特性的影响。方法 将活品虾夷扇贝在4℃干藏0、6、24 h后,其分别处于不同的活力状态。通过扇贝组织形态、扇贝闭壳肌中三磷酸腺苷（Adenosine triphosphate,ATP）及其关联化合物、腺苷酸能荷（Adenylate energy charge,AEC值）、线粒体活性、能量代谢物水平等指标分析活力;对加热熟制后的各样品进行感官评价,测定呈味化合物含量、计算味觉活度值;最后分析扇贝活力变化对呈味特性的影响。结果 干藏期间扇贝外套膜收缩,活力轻微下降,但ATP及其关联化合物、AEC值均无显著变化。线粒体活性由85.59%显著下降至59.21%,线粒体功能下降。另外,干藏导致糖酵解代谢物糖原由4.32 g/100 g下降至3.14 g/100 g,同时葡萄糖1-磷酸、果糖6-磷酸、磷酸二羟丙酮等代谢物含量显著上升,三羧酸循环（Tricarboxylic acid,TCA）代谢物丙氨酸含量由0.44 mg/g增加至0.71 mg/g。干藏导致扇贝中呈味化合物谷氨酸含量由0.93 mg/g下降至0.51 mg/g,精氨酸含量由9.05mg/g上升至10.56 mg/g,滋味中鲜味降低、苦味上升。结论 虾夷扇贝活力下降导致了谷氨酸含量的下降和精氨酸含量的上升,进而造成扇贝滋味中鲜味的下降和苦味的上升。     

等电点沉淀法鱼分离蛋白结构与功能变化研究进展

以蛋白质分离提取为出发点,系统回顾了国内外有关分离蛋白特别是鱼分离蛋白的研究现状,阐述基于等电点絮凝沉淀原理的蛋白分离技术在食品蛋白配料中的重要性。集中探讨了分离后蛋白质结构与性质的变化,现有研究均表明分离过程中蛋白质空间结构的变化与分离鱼蛋白产物的食品功能特性具有相关性。因此研究鱼分离蛋白的结构变化规律,对于通过调控以改善鱼蛋白配料的食品功能特性有重要指导意义。     

鱿鱼肝脏蛋白酶的鉴定及组织蛋白酶L的分离纯化

鱿鱼肝脏含有丰富的蛋白酶,为利用其内源蛋白酶进行可控的酶解,本研究以鲤鱼肌原纤维蛋白为底物对鱿鱼肝脏内源蛋白酶的种类和性质进行了研究。反应体系中添加E-64、1,10-菲啰啉和苯甲基磺酰氟(phenylmethylsulfonyl?fluoride,PMSF)后,肌球蛋白重链(myosin?heavy?chain,MHC)的降解得到了显著抑制,确定了鱿鱼肝脏含有金属类、半胱氨酸类、丝氨酸类3类蛋白酶。半胱氨酸类蛋白酶热稳定性最好,在50℃以上仍然具有较大活性,可将肌原纤维蛋白酶解成小分子质量的降解产物。利用特异性底物对半胱氨酸蛋白酶种类进行鉴定发现,该酶只酶解Z-Phe-Arg-MCA,添加亮抑酶肽后相对酶活性为0%,添加E-64相对酶活性仅存0.6%,初步确定鱿鱼肝脏中的半胱氨酸蛋白酶主要为组织蛋白酶L。最后,通过硫酸铵沉淀、离子交换层析、凝胶过滤对组织蛋白酶L进行分离纯化,在电泳上得到了分子质量约为25?kD单一条带。     

鱿鱼肝脏自水解过程中内源蛋白酶的作用研究

对鱿鱼肝脏蛋白酶的酶学性质及其在鱿鱼肝脏自水解过程中的作用进行研究。结果表明：以偶氮酪蛋白为底物,TCA可溶性肽为评价指标,测得鱿鱼肝脏蛋白酶粗酶的最适反应温度为40℃,最适反应pH值为5.0;该粗酶在pH3.0～8.0较为稳定。在鱿鱼肝脏自水解过程中,内源性半胱氨酸蛋白酶发挥主要作用。此外,丝氨酸蛋白酶和金属蛋白酶也有一定作用。     

虾夷扇贝抗氧化酶SOD和CAT与活品贮藏稳定性的关联

为探究贝类抗氧化体系与其活品贮藏稳定性之间的关系,以虾夷扇贝(Patinopecten yessoensis)为研究对象,对抗氧化酶在各个软体组织部位中的分布和贮藏期间的变化进行分析。原料活品扇贝为当日手工潜水采集,分组进行冷却干露(4℃)贮藏,分别于0、1、3 d对外套膜、性腺、横纹肌、鳃及内脏进行分离取样,并对干藏过程中各组织的超氧化物歧化酶(SOD)和过氧化氢酶(CAT),闭壳肌pH、糖原含量、ATP及其关联化合物,以及扇贝失重率等系列指标的变化进行分析。结果表明:虾夷扇贝各组织均检测到SOD和CAT的活性,横纹肌中的SOD活性较高,鳃和内脏组织中的SOD和CAT与其他软体组织相比,酶活更为显著(P<0.05);干藏初期1 d为平稳期,SOD、CAT、ATP、pH保持平稳;1~3 d为波动期,各软体组织SOD活性显著上升(P<0.05),CAT、ATP及其关联物含量、pH以及糖原含量等显著变化(P<0.05)。从ATP及其关联物含量来看,3 d冷却干藏后虽略降低但活力保持较好,除了ADP、AMP及AdR有检出,ATP的进一步降解产物未检出;糖原含量从初始21.5 mg/g降至19 mg/g左右;pH从7降至6.7左右。同时,干藏期间贝体失重率呈现上升趋势,至第3 d失重率为8%。综上,冷却干藏期间扇贝活力状态具有阶段性差异,扇贝各软体组织抗氧化酶SOD和CAT活性呈显著变化(P<0.05),其中SOD尤为明显。     

菲律宾蛤仔外套膜液含氮物分布特性及贮藏变化

以活品菲律宾蛤仔外套膜液为研究对象,对外套膜液含氮物以及在活品贮藏过程中的变化进行了分析。鲜活原料分为四个处理组,即对照组、15 ℃室温下的湿藏与干藏组、及4 ℃冷却干藏组。结果显示,外套膜液水分含量高达95%以上;干物质中主要由灰分、蛋白及多糖组成,含量分别为69.41%、15.82%及15.11%;外套膜液抽提氮占总氮70%。与原料组相比,三个贮藏组的总氮、抽提氮、游离氨基酸和总糖有明显升高趋势,总体而言,干藏比湿藏高,冷却干藏比室温干藏高。游离氨基酸分析结果显示,不同贮藏组的各个氨基酸虽存在明显差异,具有呈味功能的谷氨酸、甘氨酸、精氨酸均占总FAA的50%以上;7种必需氨基酸包括苏氨酸、缬氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸及赖氨酸均有检测,其中赖氨酸含量最高。蛋白态氮的氨基酸组成分析表明,各个贮藏组苏氨酸、缬氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸及赖氨酸等必需氨基酸含量占总氨基酸的比值在25%~37%。总之,不同的贮藏处置对菲律宾蛤仔含氮物分布均有影响,其中冷却干藏的影响最大。菲律宾蛤仔外套膜液富含蛋白与多糖,其富含呈味FAA及氨基酸的特点,为开发具有营养功能的海鲜调味料提供参考。     

低离子强度下调节pH值对鲤肌球蛋白空间构象的影响

探讨了低离子强度(0.05 mol/L KCl)条件下,调节pH对鲤肌球蛋白空间构象的影响。试验结果表明:肌球蛋白于酸性pH(2.5,3.5)或碱性pH(11.5,12.5)处理后,溶解度均达到90%以上。pH调节处理后,肌球蛋白Ca~(2+)-ATPase完全失活,即使调回中性也无法恢复,说明肌球蛋白头部结构遭到破坏。圆二色谱分析发现α-螺旋含量没有变化,表明pH调节处理对肌球蛋白尾部二级结构没有影响。此外,经不同pH条件下的酸、碱处理,肌球蛋白的色氨酸荧光发生淬灭,表面疏水性升高,巯基含量降低,胰凝乳蛋白酶酶切位点发生改变,这些都表明肌球蛋白的三级结构遭到破坏。     

核主泵电机轴承用碳化钨插件的试验研究

碳化钨插件是核主泵电机推力轴承中重要的安全部件,对推力瓦作轴向与径向限位。碳化钨插件工作在强放射性的高压水中,具有耐高压、耐辐照、耐磨损和耐腐蚀的特点。在对其进行线切割后,新增磨削工序,以消除表面微裂纹,通过该工艺改进,解决了部分插件冲击强度不达标的问题。     

菲律宾蛤仔足肌肌肉组织学特性及蛋白分离机制

为探索菲律宾蛤仔平滑肌中蛋白质的分离特性,以足肌为研究对象,从肌肉组织学出发,以肌球和副肌球蛋白为重点,对肌肉组织形态、肌原纤维蛋白(Mf)分布特性以及肌球和副肌球蛋白分离特性等进行分析。对足肌进行组织学观察,分析肌纤维的形态与分布;利用SDS-PAGE电泳对Mf分布特性进行定性和定量分析;通过调节KCl、ATP、硫酸铵(A.S.)浓度,以ATPase活性为蛋白质变性指示参数,分析各肌原纤维蛋白组分的解离与析出规律,并确定肌球和副肌球蛋白的分离纯化条件。研究结果表明:(1)肌纤维呈三维网状分布,肌肉层可分为横向肌、纵向肌和环向肌;Mf组分中存在平滑肌标志性蛋白Myorod,其中肌球蛋白和副肌球蛋白分别占15%和30%左右。(2)Mf的溶解性依赖于KCl和ATP浓度,Ca2+-ATPase活性在低离子强度下较高,确定KCl浓度为0.1 mol/L;肌球蛋白最佳解离和析出条件分别为:5~10 mmol/L ATP缓冲液梯度溶解,45%~60%饱和A.S.分级沉淀;副肌球蛋白最佳解离和析出条件分别为:10~20 mmol/L ATP缓冲液梯度溶解,30%~40%饱和A.S.分级沉淀。     

菲律宾蛤仔（Ruditapes philippinarum）软体部位含氮物的组成及其分布

从食品原料学角度出发,为系统阐述菲律宾蛤仔的工艺学特性,以含氮物质为出发点,蛋白质为重点,对其各个软体解剖部位的质量组成、一般化学组成、含氮物分布及蛋白质组分等进行了分析讨论。结果表明：菲律宾蛤仔可食部分占原料20%左右,各个软体组织（足、闭壳肌、外套膜、水管、鳃、内脏团）含有水分74.01%～80.07%,其他化学组成为干基,粗蛋白29.19%～43.46%、总糖12.46%～30.75%、粗脂肪1.61%～6.84%和灰分6.69%～11.10%;各组织部位的含氮组分分布比例依次为：非蛋白氮14.7%～26.42%、水溶性蛋白12.55%～19.17%、盐溶性蛋白34.83%～50.4%、碱溶性蛋白17.49%～25.06%及基质蛋白2.19%～10.23%;十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析显示：菲律宾蛤仔软体部位不同组织、不同组分的蛋白图谱有所差异。水溶性蛋白分子质量较小,在100 kD以下;盐溶性蛋白种类丰富,在200、100、45、35、20 kD附近有明显条带;碱溶性蛋白仅在200、100、45 kD附近有4 条明显条带;基质蛋白分子质量分布范围较宽,主要集中在200 kD以上和45 kD区域。