血管紧张素转化酶抑制二肽抑制ACE作用的柔性分子对接

食源性血管紧张素转化酶（angiotensin Ⅰ-converting enzyme,ACE）抑制肽可有效抑制生物体内ACE活性,进而起到降压疗效,且作用温和,无副作用,是高血压治疗的理想药物,但其分子作用机制一直未有明确解释。本实验选取4 个代表性食源ACE抑制二肽（Gly-Phe、Gly-Tyr、Val-Phe、Ile-Tyr）为研究对象,采用柔性分子对接的方法研究它们与ACE的相互作用模型与分子机理。分子对接结果表明：氢键、亲水、疏水、静电等作用力同时对二肽与ACE的结合有贡献,但以氢键作用为主;ACE分子中Ala354、Glu384、Arg522等氨基酸残基为二肽与其结合的重要活性位点;ACE抑制二肽中氮端氨基对其抑制活性影响显著。通过以上分子机理研究可为指导开发强活性ACE抑制肽提供理论指导。